酶的功能及作用

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1、第二章酶（Enzyme）主要内容第一节酶的概况第二节酶促反应机制第三节酶促反应动力学第四节酶活性的调节控制第五节酶活力测定、酶的制备第一节酶的概况一、酶的概念酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸分子。二、酶学研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。1878年，Kuhne首次提出Enzyme一词。1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结

2、晶。1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶（ribozyme）的概念。1995年，发现脱氧核酶。三、酶的化学本质1．大多数酶是蛋白质1926年美国Sumner得到脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质.1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。J.B.SumnerJ.H.Northrop证据：▲引起蛋白质变性的理化因素，可引起酶失活▲两性电解质▲水解产生氨基酸▲受蛋白水解酶作用失活▲具有胶体的性质▲化学反应2．核酶1982年美

3、国T.Cech（切克）等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性。ThomasCechUniversityofColoradoatBoulder,USASidneyAltmanYaleUniversityNewHaven,CT,USACech和Altman（阿尔特曼）各自独立地发现了RNA的催化活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶）3．有些DNA也有催化活性1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活性。4．抗体酶（abzyme)抗

4、体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区（即肽链的N端）是识别抗原的活性区域，这部分区域被赋予了酶的属性。1986年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在Science上发表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。四、酶促反应的特点1.酶与一般催化剂的共同点①在反应前后没有质和量的变化；②只能催化热力学允许的化学反应；③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。①酶促反应具有极高的效率②酶促反应具有高度的特异性③酶促反应的可调节性④酶促反应要求严格的环境条件酶易失活2

5、.酶促反应的特点五、酶的专一性（特异性）酶的专一性是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性，通常一种酶只能催化一种或一类化学反应。类型酶的专一性（特异性，specificity）1、绝对专一性（absolutespecificity）例:（1）族专一性（基团专一性，groupspecificity）相对专一性（relativespecificity）A—B或A—B如α-D-葡萄糖苷酶（2）键专一性A—B3、立体专一性（stereospecificity）（1）D-，L-立体异构专一性（2）

6、几何异构专一性（3）酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个等同的基团，只催化其中的一个基团，而不催化另一个。例1：若甘油激酶不能区分两个—CH2OH基团，则会生成:和例2：六、酶的分类1.根据酶所作用的反应性质六大类酶催化反应的性质氧化还原酶类（oxido-reductases）催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。（1）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2。邻苯二酚氧化酶（EC1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）邻苯二酚邻苯醌（2）脱氢酶

7、类：直接催化底物脱氢A·2H+BA+B·2H例：乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）乳酸丙酮酸转移酶类（transferases）催化基团的转移例：谷丙转氨酶（GPT）（EC2.6.1.2，L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶）水解酶类（hydrolases）AB+H2OA·OH+BH裂合酶类（lyases）从底物移去一个基团而形成双键或逆反应ABA+B例1：例2：异构酶类（isomerase）催化异构化反应例：连接酶类（ligases,也称synthetases合成酶类

8、）将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。例：（连接酶）（异构）（裂合）（水解）2.根据酶的分子组成结合酶各部分作用：酶蛋白:决定反应特异性辅助因子：决定反应种类和性质辅助因子---金属离子A.稳定酶蛋白构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象B.构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心C.连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来D.传递电子、原子或基团E.中和阴离子，降低反应中的静电斥力辅助因子---小分子有机化合物主要作用是参与酶的催化作