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1、生物物理学报第十七卷第三期二○○一年九月ACTABIOPHYSICASINICAVol.17No.3Sept.2001细菌视紫红质研究的新进展*陈德亮,胡坤生(中国科学院生物物理研究所,北京100101)摘要:细菌视紫红质(bR)自六十年代末发现以来,一直是膜蛋白领域研究的热点之一,bR不仅在基础理论研究方向有着深远的意义,而且也有着广泛的应用前景。对bR的结构、质子泵功能、折叠机制等研究前沿进行概述。关键词:细菌视紫红质(bR);结构;质子泵;水分子;折叠中图分类号:Q632文献标识码:A文章编号:1000-6737(2001)03-0441-08细菌视紫红质(
2、bR)是自然界一种较小的膜蛋白,由248个氨基酸组成,分子量约为26kD,第216位的赖氨酸通过希夫碱基和生色团视黄醛分子相连,并以7个α螺旋的基本二[1]级结构跨膜定位于嗜盐菌的质膜上。天然状态下,每3个bR单体组成三聚体,构成六角形[2]二维晶格的膜片层-紫膜(PM)。bR的功能是吸收光能,将质子由细胞膜内泵到细胞膜外,产生电化学势能,从而提供生命活动所需的能量。自从bR被发现以来,已有5000多篇的相关文章在国际知名刊物上发表,《Nature》和《Science》几乎每年都有不少bR的研究综述和突破性进展的论文发表。BR之所以吸引了世界上如此多的科学家的关注
3、,是因为:bR是一个简单的膜蛋白,可以为研究细胞膜受体蛋白(G蛋白偶联的7个α螺旋跨膜受体蛋白家族)提供模型,也有助于阐明药物与人体细胞靶受[3]体以及信号传导途径中的受体与信号的相互作用机制;同时bR又是细胞膜上离子通道的原型蛋白,其跨膜转运质子的机制可以为其它的离子通道蛋白的结构功能的研究起到指导性[4]作用;最后,bR的光电响应和光致变色特性使其在太阳能电池、人工视网膜、光信息存储、神[5-7]经网络、生物芯片等应用领域有着广阔的前景。随着生物化学、生物物理以及结构生物学等学科的前沿技术的应用,目前bR已成为研究得最热和最透彻的膜蛋白之一。本文仅简单介绍在该
4、领域近几年来的主要研究进展和展望。1细菌视紫红质的结构研究进展bR由248个氨基酸组成,其基本结构是垂直于细胞膜表面的A、B、C、D、E、F、G的7个α[8]螺旋,C端在细胞膜内侧,N端在细胞膜外侧。X射线衍射晶体学和电子晶体学一直是研究bR结构的主要技术,bR结构的解析为bR各分支领域研究提供了动力并奠定了基础。1975年,Henderson实验室应用电子显微镜、图象重构和X射线分析技术,首次解析得到收稿日期:2001-02-19基金项目:中科院“九五”重大项目和国家自然科学基金重点项目资助作者简介:陈德亮,在读研究生,电话:64888579,E-mail:hu
5、ks1401@sun5.ibp.ac.cn.*通讯联系人©1994-2009ChinaAcademicJournalElectronicPublishingHouse.Allrightsreserved.http://www.cnki.net442生物物理学报2001年[9]分辨率为7!的bR的二维晶体结构,这项先驱性的工作为bR以及其它膜蛋白的结构研究奠定了基础。1990年,伴随电子晶体学的发展,bR结构的解析有了突破性的进展。在3.5!分辨率下,[10]得到了bR主链骨架的7个α螺旋的空间结构。1996年,Grigorieff在此基础上又提出了更[11]精确的
6、结构模型,但bR的α螺旋以外的结构区域没有得到准确的空间信息。1997年,YoshiakiKimura等人利用低温电子显微镜首次揭示了bR的表面结构[12]信息。在3!地分辨率下,连接7个α螺旋的区域呈现明显的反平行β折叠、β转角和伸出膜外的α螺旋的长链部分,同时得到了质子通道内部以及bR表面的电荷数量和分布的情况,如[12]图1所示。同年,EvaPebay-Peyroula及其合作者利用X射线晶体衍射技术,得到了更高[13]分辨率(2.5!)的结构信息,并首次给出了在质子通道内部的水分子的位置。FK172K166GcaR175R227AR225EE161R164
7、K30D96K159D36D102D104D38K40K41BDCdbK129DCBR134D85R82R7EE74E9AE204E194GFFig.1Chargedistributioninbacteriorhodopsin.achargedistributiononthecytoplasmicsideofthemembrane.bchargedistributionontheex2tracellularsideofthemembrane.csolidsurfaceviewofthecytoplasmic[12]sideofbR.dsolidsurfacevie
8、wofth
