生物化学问答题

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1、第一章蛋白质1、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？（第一章P8）答：尽管蛋白质的种类很多，结构各异，但是各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以推算出蛋白质的大致含量。常用公式为：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中的蛋白质含量（g%）2、蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？（第一章P8）答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，均为L-α-氨基酸，即在α－碳原子上连有一个氨基、一个羧基、一个氢

2、原子和一个侧链（R）。每个氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。3、何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？（第一章P11P13）答：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有两端，游离α-氨基的一端称为N-末端,游离α-羧基的一端称为C-末端。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，即从N-端至C-端的氨基酸排列的顺序，其主要化学键为肽

3、键。此外，蛋白质分子中的二硫键也属于一级结构范围。4、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？（第一章P14~18）答：蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不包括氨基酸残基侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。①在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋（顺时针）方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个肽键的亚氨基氢与第四个肽键的羰基氧形成氢键，

4、氢键的方向与螺旋长轴基本平衡，以维持α-螺旋稳定。②在β-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为转折点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可以相同，可以相反。走向相反时，两条反平行肽链的间距为0.70nm，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。③在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180度回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基残基组成，其中第一个残基的羰基氧可与第四个残基的氨基氢形成

5、氢键，第二个残基常为脯氨酸。④无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的部分肽链结构。5、举例说明蛋白质的四级结构。（第一章P21）答：蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相对作用。例如血红蛋白，它是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体，两种亚基的三级结构颇为相似，且每一个亚基都可以结合一个血红素辅基18。四个亚基间通过8个离子键相连，维系其四级结构的稳定性，形成血红蛋白的四聚体，具有运输O2和CO2的功能。但每一个亚基单独存在时，虽可结合氧且与氧亲和力增强，但在体内组织中难

6、于释放氧，失去了血红蛋白原有的运输氧的作用。6、举例说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。（第一章P25）答：蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础。相似一级结构的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处。如不同哺乳类动物的胰岛素分子结构都由A和B两条链组成，且二硫键的配对位置和空间构象也极为相似，一级结构仅有个别氨基酸差异，因而它们都执行着相同的调节糖代谢等的生理功能。7、举例说明蛋白质的变构效应。（第一章P28）答：当配体与蛋白质亚基结合引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。变构效应

7、也可发生于亚基之间，即一个亚基构象的改变引起相邻的另一个亚基的构象和功能的变化。例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。此外，配体与受体结合也存在着变构效应。8、什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？（第一章P30~31）答：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的的空间构象受到破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而使其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质变性。一般认为蛋白质变性主

8、要发生在二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，分子量变大，因而易从溶液中析出，这一现象称为蛋白质沉淀。可见变性的蛋白质易于沉淀，但有时蛋白质发生沉淀但并没有变性现象。第二章核酸9、用两种不同的方式写出一段长8bp，含有四种碱基成分的DNA序列（任意排列）。（第二章P43~44）