2010医贸生物化学复习材料

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1、2010医贸生物化学复习材料第一章蛋白质的结构和功能•各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%,由于蛋白质是体内的主要含氮量,因此测定生物样品的含氮量就可以用“每克样品含氮量克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量(g%)”来推算出蛋白质的大致含量。•氨基酸是组成蛋白质的基本单位,存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属于L-ɑ-氨基酸(除甘氨酸外)。•氨基酸的分类:非极性脂肪族氨基酸,极性中性氨基酸,芳香族氨基酸,酸性氨基酸(天冬氨酸,谷氨酸),碱性氨基酸(赖氨酸,精氨酸,组氨酸)•氨基酸通过肽键连接而形成肽•在蛋白质分子中,从N

2、端至C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构主要化学键:肽键,二硫键•蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构,也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构像。•常见的蛋白质二级结构形式有:α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规卷曲•模体:是具有特殊功能的超二级结构,它是由两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间结构。•肽单元:参与肽键的6个原子位于同一个平面,C1和C2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面的6个原子构成了所谓的肽单元。•分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。

3、•蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,成为蛋白质的四级结构。•当蛋白质溶液处于某一PH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点。蛋白质溶液的PH大于等电点是,该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电荷。•在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其在理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。•蛋白质变性后,其理化性质及生物学性质发生改变,如溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解等。•在临床医学上,变性因素常被

4、应用来消毒及灭菌。变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不是变性。•蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰。在此波长范围内,蛋白质的A280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质的定量测定。第二章核酸的结构和功能•核苷酸是构成核酸的基本组成单位•DNA是脱氧核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键连接形成的大分子。•RNA也是具有3′,5′-磷酸二酯键连接形成的大分子。RNA也是多个和核苷酸分子通过酯化反应形成的线性大分子,并具有方向性RNA的戊糖也是核糖RNA的嘧啶是胞嘧啶和尿嘧啶•核酸的一级结构是

5、核苷酸的排列顺序•DNA双螺旋结构模型的要点1)DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构2)DNA双链之间形成了互补碱基碱基配对关系称为互补碱基对。3)疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定作为染色质基本组成单位的核小体是由DNA和5种组蛋白共同构成的。•基因是指DNA中的特定区段,其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。功能信使RAN(mRAN)合成蛋白质的模板转运RAN(tRAN)转运氨基酸核糖体RAN(rRAN)核糖体的组成部分•了解mRNA是蛋白质合成的模板p53•核算分子具有强烈的紫外吸收的原因:嘌呤和嘧啶都含有共轭双键,因此,碱基、核苷、核苷酸和核酸在的紫外

6、波段有较强烈的吸收。在中性条件下,它们是最大吸收值在260nm附近。•了解紫外吸收的应用P60•DNA变性是双链解离为单链的过程在解链过程中,紫外吸光度的变化•A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称为融解温度。•GC的含量越高,Tm值越高;离子强度越高,Tm值也越高。•当变性条件缓慢的除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原来的双螺旋结构。这一现象称为复性。•杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,可以在RNA单链之间形成,甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成,这种现象称为核酸分子杂交。第三章酶•酶:是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质

7、和核糖核酸。•辅助因子:是金属离子或小分子有机化合物。•必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。•同工酶:是指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。•酶反应特点:1)酶反应具有极高的效率2)酶促反应具有高度的特异性:绝对特异性,相对特异性和有些酶具有立体异构特异性3)酶促反应具有可调节性•酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能•影响酶促反应速率因素有:酶浓度,底物浓度,PH

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