膜蛋白的拓扑学

膜蛋白的拓扑学

ID:38273455

大小:338.86 KB

页数:5页

时间:2019-05-25

膜蛋白的拓扑学_第1页
膜蛋白的拓扑学_第2页
膜蛋白的拓扑学_第3页
膜蛋白的拓扑学_第4页
膜蛋白的拓扑学_第5页
资源描述:

《膜蛋白的拓扑学》由会员上传分享,免费在线阅读,更多相关内容在行业资料-天天文库

1、!∀#∋(((∃#%生物化学与生物物理进展&呢)∗+,−./)∗+&−01∀#(,,,(+.78.9∋;9444.,,23−4/56∗41.&2)−:<.;4=>?−∋7≅Α∀∀+∋8/Μ6∗.41.7&223−+4/5.;9468.4.∗.∗:>,!ΒΧ,!Χ∀ΔΔΚ∋,−#∀∃∀#%Ν##∀.19∀)./+Ε,7一9.7.;1Η∗∗,+.;9(∗:ΦΓ∋9ΗΙ∋75ϑ23−4∋754,Χ68.4.∗.>.∗:Κ9∋.−#Χ∀(,Λ∃%∀<#&.&;∗:.68.4.∗.>.∗:Ξ−973Ρ∗3973

2、5∗7(,,∋.,#6∗.41.7&223−+4/5).3ΚΜ;94≅,∗.7..!,=∗/.∗Ξ−973Ρ∗−.∃6:;∗+794Ι卿Ψ+∋9;+即+ςΧΡ9∀ΝΒΒΔ,;8497:)∗+.;∗.∋83∗73几介:∗4ΒΚΟ≅.ϑ=(>794?−./,#ΧΝΧ#Ν6:∋9/ϑ).∗Ζ,9ΒΝ(,,7∋1779,(,一Θ∗∗;0∗3<<<Σ#?−∗Ν?−.∋70ϑΠ).4+1;.∋Η+Ε1Η∗∗)ϑΓ∋97ΗΙ9/.7.;1Η∗∗尸;94Ε.).∗Ζ%’,Χ1∋9,979+8.91.17.79&联69;4>.9:≅,∗Θ

3、≅>#!<Δ>Ψ;;>ϑ6>43[:∗3:∗(,,6∗.41.7&223−+4/5).∋3ΚΜ尸∋9468,4.∗.>.∗:.+/8;.∋+.∋.&49.∗73;−..+Α0∋∗Ψ+1.∴/:4Ψ0:Κ、.9∋.−,#ΧΧ∀∃∀%Δ∴−+1∴−9;.Ψ9.ΗΨ+7.∗7ϑ6>[∗;−9∴.∴;∗:.(,,尸(Δ23−+4∋75)8.−9∋:;Ο?−∋∗1;.71.7Ρ;9469;8∋.#!9.7.(]177+;..+..7;9∋0ΨΗΨ+;Ψ∗:∗3;−/∴4/Χ#Ν∃Δ%Ν++78..+;.91+1..;9;(∗

4、:[,,8.Υ4∗34Ψ∋Ε:[∗−3∋.ΣΓ∋9∗1=?).−∋91Τ≅Τ−;+736Τ;94)∗+,−./7,+/+91...(’Ν17;.11,∋⊥9971;(!Χ∴∗ς∗∗;0&6>0−∗−0Ψ∗:∗;∗+7:∗珊Σ∀ΣΔ((,7,+.;9474.∋,19.9;∗+77.8.9∋++.;..∋.Ι∗/≅Ι6∗.41.&223−4/5=>?−/阮∗;∴∴4∗∗/+44Ψ∗430[!Χ#Ν∃Ν%ΒΔΔ∋.Ε∗.[.:((,,,Χ∀<Μ97Ε.0=?&.ςς.∋6=)∗1∗=2.;94友∗.7..∀!∀ΝΣ,Ι

5、.0[+∋:1∴.∴;∗:.78.4.∗.9.∗:∃&6>%ΒΣ,,++78..+;.197;1.71.∋⊥9;+7(4∗34∗:∗−0Ψ∗:∗∗∗;;3&,.7,9∋;99;.,!∀Ω876∗41.&2)8∋,−:<.;468∋Β#Σ∃Δ%ΧΝ1∴..∗ς∗.∗;0膜蛋白的拓扑学王庆达林其谁∃中国科学院上海生物化学研究所,,上海分子生物学国家重点实验室∀<<<#%摘要膜蛋白的拓扑学是研究膜蛋白三维结构的出发点(利用融合蛋白和化学修饰等实验技术已确定了很多膜蛋白的拓扑学(对膜蛋白的转运与插膜的研究确定可能存在两类插膜元件(对已知拓

6、扑学的膜蛋白的统计分析(目前已形成预测膜蛋白以及蛋白质工程的研究表明存在膜蛋白拓扑学的内正规则(的拓扑学的比较可靠的策略,这在反向生物学上具有重要意义但要进行三维结构的预测还有许多路(要走关键词膜蛋白,蛋白质拓扑学,结构预测直于膜平面的跨膜9螺旋以及连接这些跨膜螺膜蛋白的拓扑可定义为它来回穿膜的方,(式即跨膜片段在氨基酸序列中的定位和分子旋的环∃外周环和胞质环%组成本文主要讨(在膜上的总的定向拓扑代表了膜蛋白的二级论这一类膜蛋白的拓扑学(其他类型的膜蛋,,它,结构可看作是膜蛋白的折叠中间体是预白例如在革兰氏阴性菌外膜和线粒体外膜上测膜蛋白三维结构

7、的出发点(发现的月桶印一Ψ9∋∋.4%类型的膜蛋白_’,∀,目一成束螺旋蛋白∃−.4∗ΑΨ87:4。∴∋+;.∗71%代Χ一一,Χ一一,收稿日期Ν<∀∀修回日期Ν<Σ<∀表了一类最丰富的膜蛋白它们由一束基本垂(∋(((∀Β生物化学与生物物理进展&+3)∗+,−./)∗+&−01!∀#∃#%前所知不多,本文不予讨论(性而在位于胞内时不表现活性,Ρ9,Ξ则正好相反(通过观察膜蛋白的一系列融合方式的活研究方法力模式即可推测膜蛋白的拓扑学∃图%⎯α(,只有两个成束螺旋蛋白已得到+迄今为止&−>βΡ9,Ξ双融合则可提供更加清晰的图

8、(高分辨率分子结构(一是用电镜技术推测出结象⎯Δα,构的细菌视紫红质⎯#α二是目前唯一用Α射∀内正规则线晶体衍射法解出结构的成束螺旋蛋白

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文

此文档下载收益归作者所有

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文
温馨提示:
1. 部分包含数学公式或PPT动画的文件,查看预览时可能会显示错乱或异常,文件下载后无此问题,请放心下载。
2. 本文档由用户上传,版权归属用户,天天文库负责整理代发布。如果您对本文档版权有争议请及时联系客服。
3. 下载前请仔细阅读文档内容,确认文档内容符合您的需求后进行下载,若出现内容与标题不符可向本站投诉处理。
4. 下载文档时可能由于网络波动等原因无法下载或下载错误,付费完成后未能成功下载的用户请联系客服处理。