《考研生化酶》PPT课件

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1、第八章酶◆第一节通论◆第二节酶的命名及分类◆第三节酶的结构及催化作用机制◆第四节酶促反应的速度和影响因素◆第五节几种重要的酶◆第六节酶工程简介第八章酶enzyme第一节通论1783年Spallamzan发现鸟的胃液能消化肉1814年Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用【麦芽抽提液加入淀粉后能生成麦芽糖,即麦芽抽提液中必定有能水解淀粉的水溶性物质→ferment(酵素)】1826年Mitscherlich提倡水溶性酵素为"unorganizedferment"1830年Kuhle开始使用Enzyme这一术语1833年P

2、ayen&Persoz从麦芽抽提液得到了ferment,称diastase【溶于水、稀酸,但不溶于高浓度酒精,即现在的amylase】1835年Berzelius提出ferment起的是催化作用一、酶学研究的历史酶学研究史1857年Pasteur认为发酵分几个阶段进行,每一步都有特定的酶参与,但酶只在活体细胞中才能起作用1894年Bertrand发现了水解酶以外的酶1897年Buchner兄弟以"没有酵母的酒精发酵"证明了酶可以离开细胞起作用1910年Halden&Young发现酶是蛋白质与耐热性低分子量化合物(cofacto

3、r)的复合物,提出蛋白质只是担体1913年米氏方程建立1926年Sumner得到了Urease的结晶【1～2年后,Northrop结晶化了Pepsin,Trypsin等蛋白酶】结晶中测定不到cofactor1929年Warburg发现呼吸链诸酶中的血红素【1935-1936年微生素与辅酶的关系的解明】1929年Sabbarow发现ATP【1939-1940年F.Lipmann解明高能磷酸化合物的生理意义】1959年SutherlandcAMP的发现----→酶与激素的关系1970年Restrictionenzyme的发现---

4、--→基因工程二、酶是生物催化剂（一）、什么是酶？酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts。绝大多数的酶都是蛋白质。酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymaticreaction。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。（二）、酶和一般催化剂的共性1、用量少而催化效率高；2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。三、酶催化作用特性酶的催化作用可使反应速度提高106-10

5、12倍。例如：过氧化氢分解2H2O22H2O+O2用Fe+催化，效率为6*10-4mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106mol/mol.S。用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。1．高效性酶的专一性Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性酶的专一性包括(1)结构专一性绝对专一性相对专一性(2)立体异构专一性光学异构专一性几何异构专一性2．专一性酶作用专一性的机制酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型

6、取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。(1)“三点结合”的催化理论认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。（2）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样（3）诱导契合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。高温或其它苛刻的

7、物理或化学条件，将引起酶的失活。3．反应条件温和4.酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。返回第二节酶的命名及分类1、习惯命名法:1、根据其催化底物来命名；如：淀粉酶2、根据所催化反应的性质来命名；如：转氨酶。3、结合上述两个原则来命名，如：谷丙转氨酶。4、有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。小牛小肠碱性磷酸酶。一酶的命名2、国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：

8、-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸2、国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸二、酶的分类