蛋白质结构与功能的

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1、structure－functionrelationshipw动态的球状蛋白质如何在与其它分子的相互作用中行使他们的生物功能?IAYKPAG。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。。w6.1肌红蛋白的结构与功能w在蛋白质与其他分子的相互作用中能被它可逆结合的其他分子称为配体。w如血红蛋白及肌红蛋白与氧w酶与底物或抑制剂w抗体与抗原蛋白质与配基ProteinFunctionLigandStructur

2、eBindingsitew6.1.1肌红蛋白的三级结构w肌红蛋白(myoglobin，Mb)是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。w由一条多肽链和一个辅基血红素构成，含153个氨基酸残基。w除血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白(globin)。MyoglobinlFunctionofmyoglobin:ØAsatransportprotein,myoglobinfacilitatesoxygendiffusioninmuscle.ØMyoglobinisparticularlyabundantinthemuscle

3、sofdivingmammalssuchassealsandwhales,whereitalsohasanoxygenstoragefunction.分子中多肽主链由肌红蛋白的结构与功能长短不等的8段直的α螺旋组成最大的螺旋含23个残基最短的7个残基，分子中几乎80%的氨基酸残基都处于α螺旋区中。拐弯是由1—8个残基组成的无规卷曲。肌红蛋白的结构与功能w肌红蛋白中4个脯氨酸残基各自处在一个拐弯处；w处在拐弯处的残基还有Ser、Thr、Asn和Ile，他们如果在w肽链上连续紧挨排w列，则由于其侧链w的形状或体积的原w因不利

4、于形成α螺旋。w6.1.2辅基血红素w某些过渡金属的低氧态（特别是Fe2+和Cu+）具很强的结合氧倾向。w某些节肢动物的血蓝蛋白(hemocyanin)中结合氧的是Cu+。w原卟啉Ⅸ属于卟啉类(porphyrins)，这类化合物在叶绿素、细胞色素以及其他一些天然色素中还将遇到。w血卟啉（血红素）使血液呈红色，叶绿蛋白中的镁卟啉（叶绿素）是植物成绿色的原因。肌红蛋白的结构与功能w铁原子可以是亚铁（Fe2+）或高铁（Fe3+）氧化态，相应的血红素称为[亚铁]血红素(ferroheme，heme)和高铁血红素(ferrihem

5、e，hematin)。w相应的肌红蛋白称为[亚铁]肌红蛋白(ferromyoglobin)和高铁肌红蛋白(ferrimyoglobin，metmyoglobin)。w6.1.3O与肌红蛋白的结合2w肌红蛋白中血红素铁在第5配位键与珠蛋白第93（或F8）位His残基，称近侧(proximal)组氨酸的咪唑N结合，第6配位被O2分子所占据。w在去氧肌红蛋白(deoxymyoglobin)中,第6个配位位置是空的。w在高铁肌红蛋白中氧结合部位失活，HO分子2代替O填充该部位，成为三价铁Fe(Ⅲ)原子的2第6个配体。w肌红蛋白分

6、子内部的疏水环境(HisF8和HisE7除外)中，血红素Fe（Ⅱ）则不易被氧化。6.1.3O与肌红蛋白的结合2l珠蛋白的作用：u固定血红素辅基（非共价结合）；u保护血红素亚铁免遭氧化；u为氧气分子提供一个合适的结合部位（被结合的O2夹在远侧组氨酸（HisE7）咪唑环N和Fe2+原子之间，氧结合部位是一个空间位阻区域）。6.1.3O与肌红蛋白的结合24。O2的结合改变了肌红蛋白的构象lO2的结合使亚铁离子的位置与卟啉环平面的关系发生改变（将亚铁离子拉回卟啉环平面，铁卟啉由圆顶状变成平面状）l这一位移通过HisF8进一步影响

7、蛋白质的构象l构象的改变没有影响肌红蛋白的生物功能w6.1.4O的结合改变肌红蛋白的构象2w6.1.5肌红蛋白结合氧的定量分析（氧结合曲线）w具有肺和腮的动物在血循环中红细胞（含血红蛋白）从肺或腮带走O。2w在组织中肌红蛋白接纳释放自血红蛋白的O。2P50以肌红蛋白的氧饱和度Y和氧分压p(O2)作图，得肌红蛋白的氧结合曲线：当Y=1时，所有肌红蛋白的氧合位置均被占据，即肌红蛋白被氧饱和。p(O)2Yp(O)KY=0.5时，肌红蛋白的一半2被氧饱和，p(O2)=K，常数K称为P50，即肌红蛋白一半被氧饱和时的氧压。P5

8、0w6.2血红蛋白的结构与功能w血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。w血红蛋白以高浓度（约为质量的34%）溶解于红细胞溶胶中。6.2血红蛋白的结构与功能l血红蛋白存在于血液的红细胞中。l它是典型的寡聚体蛋白质，结构特点为。。。。。l血红蛋白的功能为运输氧气，原因为它能结合和释放氧气（与氧气的可逆结合）。l血红蛋