蛋白质的结构与功能医学

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1、蛋白质的结构与功能第一章StructureandFunctionofProtein目的与要求学时：61、掌握蛋白质的组成、氨基酸理化性质2、掌握蛋白质各级结构、维系空间结构的化学键及结构与功能的关系3、理解蛋白质理化性质及蛋白质分离纯化方法的基本原理什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。proteins生物催化运动、支持免疫防御代谢调节转运、贮存控制生长和分化信息接受和传递组成生物膜蛋白质的分子组成TheMo

2、lecularComponentofProtein第一节元素组成:C(50~55%)H(6~7%)O(19~24%)N(13~19%)S(0~4%)各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。蛋白质的含量=蛋白质含氮量×6.251/16一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸RL-氨基酸的通式α碳原子组成蛋白质的氨基酸都是L-氨基酸（甘氨酸例外）组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸（脯氨酸例外）非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类(一

3、)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸三、氨基酸的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质αpH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH

4、电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。pI=(pK1+pK2)/2写出电离式,取兼性离子两边的pK值的平均值（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。芳香族氨基酸的紫外吸收四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽(peptide)+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键氨基酸残基PolypeptidechainN端C端肽Backboneor

5、main-chain（主链）Side-chain（侧链）COO-CH2CH2NH3+CH2CH2CH2蛋白质的分子结构TheMolecularStructureofProtein第二节蛋白质的分子结构包括:高级结构（空间结构）一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一、一级结构（primary

6、strcuture）主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。Proinsulin二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。定义:主要的化学键：氢键肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。（一）肽键平面参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)。Cα是两个肽键平面

7、的连接点-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)常见蛋白质二级结构类型（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构结构特点：右手螺旋每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，每个残基跨距0.15nm，螺旋上升一圈0.54nm。相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢间形成氢键保持螺旋结构稳定。氢键方向与螺旋长轴基本平行。氨基酸侧链伸向螺旋外侧，对-螺旋的形成有一定影响。（三）-折叠使多肽链形成片层结构-折叠蚕丝蛋白几乎都是-折叠（四

8、）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在-转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。（五）模体是具有特殊功能的超二级结构在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ。钙结合蛋白中结合钙离子的模体锌指结构模体常见的形式二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空