(一)蛋白质的基本组成单位是氨基酸

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1、2008年西医综合强化班辅导讲义----生物化学南方医科大学Dr.姜立1第一章蛋白质的结构与功能(一)蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%,(二)氨基酸的分类:1.所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸除外)2.根据侧链基团的结构和理化性质,20种编码氨基酸分为四类:3.含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)4.芳香族氨基酸(按吸光度排列):5.唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其

2、存在影响α-螺旋的形成6.营养必需氨基酸:7.出现的非编码氨基酸有:羟脯氨酸、羟赖氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸、同型半胱氨酸、磺酸丙氨酸、5-羟色氨酸等(三)氨基酸的理化性质:+-1.氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH3的氨基;含有能与羟基结合成为COO的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中,氨基酸解离生成的阳离子及阴离子的趋势相同,成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pI),氨基酸带有的净电荷为零,在电场中不泳动。pI值的计算如下:pI=1/2(pK1+pK2),(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值

3、)2.氨基酸的紫外吸收性质:(1)吸收波长:280nm(2)结构特点:分子中含有共轭双键(3)光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸3.呈色反应:氨基酸与茚三酮水合物共加热,生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰;蓝紫色化合物=(氨基酸加热分解的氨)+(茚三酮的还原产物)+(一分子茚三酮)(四)肽的相关概念1.寡肽:小于10分子氨基酸组成的肽链2.多肽:大于10分子氨基酸组成的肽链3.氨基酸残基:肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子4.肽键:连接两个氨基酸分子的酰胺键(-CO-NH-),包含C、O、N、H四个原子,在同一平面中5.肽单元:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N

4、、H、Cα2位于同一平面,组成肽单元。6.谷胱甘肽(GSH):是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的3肽。GSH含有半胱氨酸分子的巯基,因此具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护蛋白质或酶分子免受氧化。GSH可还原细胞内产生的H2O2,使其转变成H2O。此外,GSH的巯基还有嗜核特性,能与外源的嗜电子毒物结合,保护机体免受毒物损害。一.蛋白质分子结构特点:1.二级结构中的肽链主链骨架即为氨基N、α碳和羰基碳三个原子的依次重复排列2.α-螺旋的特征是:主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,构成右手螺旋,每螺旋一周为3.6氨基酸残基,螺距为0.54nm。螺旋的中间是肽链平面,侧链R基团分布在螺旋

5、的外侧。脯氨酸的存在或者多个谷、天冬氨酸的存在都会干扰α-螺旋的形成3.模体:蛋白质分子中,由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象并发挥特定的作用。锌指结构是一个典型的模体,由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成,具有结合锌离子的功能。4.结构域:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个或数个球状或纤维状的区域,折叠的较为紧密,各行使其功能,称为结构域。结构域可由蛋白质分子中不连续的肽希在空间中相互接近而构成。5.分子伴侣:能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质,也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作

6、用6.亚基:体内有许多蛋白质分子含有两条或多条多肽链,才能全面地执行功能。每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为亚基。2008年西医综合强化班辅导讲义----生物化学南方医科大学Dr.姜立二.蛋白质一级结构与空间结构的关系:1.一级结构是空间构象的基础,具有相似一级结构的多肽或蛋白质,其空间构象及功能也相似2.分子病:由于蛋白质分子一级结构发生改变,导致其功能改变而产生的疾病。例:正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酸突变成了缬氨酸而导致镰形红细胞贫血三.蛋白质空间结构与功能的关系:1.蛋白质空间结构由一级结构决定,其空间结构与功能密切相关2.血红蛋白(Hb)由四个亚基组成,两个α

7、亚基,两个β亚基。记忆要点如下:3.协同效应:指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。促进作用则为正协同效应;反之为负协同效应4.变构效应:蛋白质分子的亚基与配体结合后,引起蛋白质的构象发生变化的现象5.疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变,具有传染性、遗传性或散在发病的特点。生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc,转变为异常的β-折叠形式的PrPc具有致病性。四.蛋白质重要的理化性质及相关概念

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