蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式.ppt

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1、第一章蛋白质(Proteins)内容蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式蛋白质的一级、二级、三级、四级结构，模体、结构域蛋白质一级结构与空间结构和功能的关系蛋白质的理化性质及其提取、纯化的原理蛋白质组和蛋白质组学什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。蛋白质的分类根据蛋白质组成成分单纯蛋白质结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分根据蛋白质形状纤维状蛋白质球状蛋

2、白质每克样品中所含蛋白质的克数=每克样品中的含氮量（克）×6.25蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能一、蛋白质的基本组成单位——氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸

3、除外）。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸（一）氨基酸的分类*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.30非极性疏水性氨基酸目录色氨酸tryptophanTryW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTryY5.66半胱氨

4、酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.极性中性氨基酸目录天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.593.酸性氨基酸4.碱性氨基酸目录几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH（二）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点氨基酸是

5、两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH

6、3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。茚三酮反应(ninhydrinreaction)茚三酮氨基酸茚三酮(还原型)醛茚三酮蓝色或紫色化合物2二、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式——肽键*肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。（一）肽(peptide)+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*肽链中的氨基酸

7、分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有两端*多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端C末端牛核糖核酸酶（二）几种生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)GSH过氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSGGSH还原酶NADPH+H+NADP+体内许多激素