第1章 氨基酸

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1、氨基酸和核苷酸第一章AminoAcidsandNucleotides蛋白质的基本结构单体是氨基酸核酸的基本结构单体是核苷酸生物大分子蛋白质、核酸都是由基本结构单位组成的多聚体（polymer）；可形成聚合体的基本结构单位称为单体（monomer）。自生论：模拟大气环境自然生成氨基酸、核苷酸N末端C末端牛核糖核酸酶氨基酸是蛋白质的基本结构单位氨基酸的结构与功能第一节一、氨基酸结构特点：构成蛋白质的氨基酸均为L-α-氨基酸自然界中氨基酸300余种，人体蛋白质氨基酸20种，均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。COOHCOOH∣∣H2N－Cα－HH－Cα－NH2∣∣RRL-α-氨基酸D

2、-α-氨基酸H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R（一）氨基酸的R基团结构特点1.含脂肪烃的氨基酸2.含羟基的氨基酸3.含硫的氨基酸4.含酸性基团及衍生物的氨基酸5.含碱性基团的氨基酸6.含芳香环的氨基酸碱性氨基酸7.含亚氨基的氨基酸二、氨基酸侧链（R基团）结构与功能H2N―CH―COOH

3、R1.含脂肪烃的氨基酸：支链氨基酸2.含羟基的氨基酸:3.含硫的氨基酸:4.含酸性基团及衍生物的氨基酸5.含碱性基团的氨基酸6.芳香族氨基酸：7.亚氨基酸：几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）CH-COO-半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH（二）氨基酸侧链（R基团）的极性蛋白质中的L--氨基酸依据极

4、性的分类类别主要氨基酸非极性脂肪族氨基酸丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸芳香族氨基酸苯丙氨酸亚氨基酸脯氨酸极性中性氨基酸甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、色氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸重要的L--氨基酸的主要功能特点名称结构与功能特点半胱二硫键增强蛋白质稳定性；巯基与重金属离子结合天冬、谷强负电荷，结合带正电荷的分子或金属离子苯丙、酪、色侧链结构大，常位于水溶性蛋白的内部甘非对称结构氨基酸，较大旋转自由度，柔性肽链；最小氨基酸，存在于空间致密蛋白质中，如胶原。组咪唑基质子化，影响蛋白质构象，蛋白质功能调节

5、异亮、亮、缬较大疏水侧链，影响蛋白折叠，水溶性蛋白内部支撑结构赖、精正电荷，结合带有负电荷的其他分子，如DNA。甲硫肽链合成起始氨基酸；体内含硫化合物代谢及甲基化反应脯N原子自由度受限，位于多肽链的转角处丝、苏侧链短，羟基为酶反应供氢体；亲水性强，位水溶性蛋白表面（三）氨基酸侧链基团影响多肽链结构和功能（四）氨基酸侧链的修饰体内常见蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基常见的化学修饰种类发生修饰的主要氨基酸残基磷酸化丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸N-糖基化天冬酰胺O-糖基化丝氨酸、苏氨酸羟基化脯氨酸赖氨酸甲基化赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸乙酰化赖氨酸、丝氨酸硒化半胱

6、氨酸三、氨基酸及其衍生物的功能氨基酸重要功能及衍生物甘氨酸神经递质；参与嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成谷氨酸神经递质；-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质色氨酸转化生成重要的神经递质5–羟色胺精氨酸产生信号物质一氧化氮（NO）；参与尿素生成的鸟氨酸循环甲硫氨酸体内甲基化代谢提供甲基，参与解毒等作用天冬氨酸神经递质；三羧酸循环中重要成分；参与尿素的鸟氨酸循环酪氨酸黑色素组氨酸脱羧生成组胺具有血管舒张作用，参与多种变态反应四、氨基酸的理化性质（一）氨基酸具有两性离子特征氨基酸含有可解离的-氨基和-羧基，在水中是一种偶极离子(dipolarion)，又称两性离子(zwitter

7、ion)。其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。在特定pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子程度相等的兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。等电点（isoelectricpoint，pI）pH＜pI:阳离子；pH=pI：两性离子；pH＞pI：阴离子pH=pIpH>pI-H++H+-H++H+pH

8、K值的平均值酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸谷氨酸两性离子两边pKapI=(pK1+pKR)/2=(2.19+4.25)/2=3.22A0A+A2-A-A+A2+A-A0组氨酸两性离子两边pKapI=(pKR+pK2)/2=(6.0+9.17)/2=7.585（二）紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。测定280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收含共轭双键的氨基酸（三）氨基酸的体内化学反应肽键：一个氨基