生物化学复习重点

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1、..生物化学第1章蛋白质的结构与功能1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2.蛋白质的主要成分：C、H、O、N、S含氮量：16%*微量凯式定氮法：蛋白质含量（g）=每克样品含氮克数*6.253.组成人体蛋白质的氨基酸有20种，均属于L-氨基酸（甘氨酸除外）非极性氨基酸（7）4.氨基酸根据R侧链基团可分为：不带电的极性氨基酸（8）极性氨基酸带负电酸性氨基酸（2）带正电碱性氨基酸（3）5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸Gly异亮氨酸Ile丙氨酸Ala苯丙氨酸Phe缬氨酸Val脯氨酸Pro亮

2、氨酸Leu极性中性氨基酸：丝氨酸Ser天冬酰胺Asn苏氨酸Thr谷氨酰胺Gln酪氨酸Tyr半胱氨酸Cys色氨酸Trp蛋氨酸Met酸性氨基酸：天冬氨酸Asp碱性氨基酸：赖氨酸Lys谷氨酸Glu精氨酸Arg（*天谷酸---天上的谷子很酸）组氨酸Hisword教育资料..6.氨基酸的理化性质：（1）等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。（2）两性解离性：所有氨基酸都含有酸性的α-羧基和碱性的α-氨基，使氨基酸在

3、酸性条件下与H+结合而带正电荷（—NH3+）,在碱性溶液中释出H+带负点荷（—COO-），因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性，其解离方式取决于所处溶液的H+浓度，即pH。*pHpI：阴离子移向正极（3）含共轭双键的氨基酸据具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸具有共轭双键在中性pH条件下，其紫外吸收峰在280nm可凭此对溶液中蛋白质进行定性定量分析（4）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物在弱酸性溶液中氨基酸与茚三酮水合物共热，生成蓝紫色化合物此化

4、合物最大吸收峰在波长570nm处可作为氨基酸定量分析的方法7.肽键：是指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键8.肽：由氨基酸通过肽键缩合相连而形成的化合物9.氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的氨基酸word教育资料..10.谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成（谷氨酸的γ-羧基形成肽键）11.蛋白质的一级结构定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，20n化学键：只要是肽键，有些蛋白质还包括二硫键12.蛋白质的二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间

5、结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、有序非重复结构（无规卷曲）化学键：氢键*肽单元（肽平面）：是蛋白质构象的基本结构单位肽键具有部分双键的性质，参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上13.二级结构的主要形式（1）α-螺旋①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行*每个氨基酸残基沿中心轴上升0.

6、15nm，旋转100°，氢键与长轴平行（2）β-折叠由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，是多肽链主链的另一种有规律的结构单元word教育资料..①相邻两肽键平面间折叠成锯齿状，并构成110°夹角，氨基酸残基侧链位于锯齿状结构的上下方②两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构平行排列，两条肽链走向可相同（顺向平行），也可相反（反向平行【更稳定】）③稳定因素是链间肽键的羰基C=O与亚氨基N-H形成的氢键，氢键与螺旋长轴垂直（3）β-转角多肽链180°回折部分形成的一种二级结构①肽链内形成18

7、0°回折②通常有4个氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键③第二个氨基酸残基常为脯氨酸（Pro）（4）有序非重复结构（无规卷曲）指多肽链主链部分形成的无确定规律的卷曲构象（5）模体（超二级结构）蛋白质分子中，若干个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象14.蛋白质的三级结构定义：指整条肽链所有原子在三维空间的整体排布位置，即在二级结构和模体等结构层次的基础上，侧链R基团的相互作用，整条肽链的折叠和盘曲，不包括亚基间的相互作用化学键：非共价键（次级键）word教育资料..如

8、：疏水键（主要作用力）、离子键（盐键）、氢键、范德华力、（二硫键）*结构域：分子量大的蛋白质可在三级结构层次上形成多个结构较为紧密的独立折叠单位或局部区域，每个区域具有独立的功能实质：是二级结构的组合体，充当三级结构的构件，每逢结构域分别代表一种功能*分子伴侣：有些蛋白质被合成以后，自己不能独立形成自由能量最低的立体结构，需要一类蛋白质来帮助折叠，这类蛋白质成为分子伴侣15.蛋白质的四级结构定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的