生物化学ppt-桂林中学.ppt

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1、专题八生物化学解贻连一蛋白质的结构和生物学功能（一）蛋白质的概述蛋白质（protein）是最基本的生命物质之一。1、元素组成：平均含N量约＝16%（特征代表）2、基本结构单位：氨基酸3、大小：蛋白质是大分子化合物4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构……5、重要性：数量多、种类多、功能多6、蛋白质的合成：AA顺序的遗传编码1.结构通式-氨基酸各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸不变部分可变部分（二）氨基酸（1）、天然蛋白质仅有20种AA、均为-AA（2

2、）、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性）（3）、构型：D－、L－（除甘氨酸，天然蛋白质的AA均为L－AA）。（4）、构象人类8种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮2.氨基酸的性质3.氨基酸的分类法一：按R基化学结构特点分为四大类：1、脂肪AA（15种）2、芳得族AA（2种）：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族AA（2种）：组氨酸、色氨酸4、杂环亚AA（1种）：脯氨酸法二：按R基极性分两类：极性AA：11种非极性AA：9种法三：1、中性AA（有极性与非极性15种）2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸3、碱

3、性AA（3种）：组、赖、精4.理化性质（1）、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦）或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于任何有机溶剂，酒精可使AA发生沉淀。（2）、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象，波长为280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性质。除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。（3）、两性解离：等电点PI－AA分子所带的净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的PH值。PH1710净电荷+10-1正离子两性离子负离子等电点PI（三）肽与肽键

4、一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。1.肽键（peptidebond）：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。0.127nm键长=0.132nm0.148nm2.肽链中AA的排列顺序和命名在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端

5、或C-端。氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln3.肽的颜色反应多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双

6、缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。这是多肽定量测定的重要反应。（四）蛋白质的分子结构1.蛋白质一级结构蛋白质的一级结构(Primarystructure)包括组成蛋白质的多肽链数目.多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。2.蛋白质二级结构蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有-螺旋、-折叠、-转角。（1）、-螺旋（1）螺旋走向，稳定以氢键连

7、接，氢键与轴平行。（2）侧基R伸向螺旋外侧。（3）棒状结构，高度压缩，紧密排列。（4）规律排列（5）由1条充分伸展的肽链的肽键平面折叠成的右手螺旋。（6）每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm。（7）1个螺圈内有13个原子。蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。3.蛋白质三级结构蛋白质的四级结构(Q

8、uaternaryStructure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式