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1、,l塞l外医学分子生物学分册第9卷第4期1987血管平滑肌收缩的调节机制第三军医大学陈江帆综述孙秉庸审校,’.Hartshore(1978)〔和Mikawa(1977)分缩蛋白的基本成份与其它肌肉组织相似但-一lm。别从血管平滑肌中发现了钙调蛋白(ca。细胞结构及功能各有特征dulin,CaM)和平滑肌张力素(leiotonin)血管平滑肌收缩调节的特点二种调节蛋白。继而,平滑肌肌球蛋白轻链一般认为血管平滑川L和骨骼肌收绷凋节「。了〕(MIC)和其磷酸化过程中一些特异激酶机制有三个显著不同的特征〔2’“’cAM:(如肌球蛋白轻
2、链激酶和依赖于P血管平滑肌收缩调节的一大特点是不的蛋白激酶〔‘」)的功能又得到了进一步阐明。存在肌钙蛋白对肌动蛋白的抑制和去抑制过a“+一a。a翌干CCM的分子生物学的进展使人们对程其兴奋收缩偶联并不经肌钙蛋白与C。形成复合物触发,而由CaM一CaZ十血管平滑肌收缩的调节机制有了新的认识经复合体,仁“本文就血管平滑肌收缩调节机制的一些问题完成或由肌细胞内的平滑肌张力素丫三,和研究进展作一综述。CaZ+的参与下直接激活肌球蛋白ATPa邻而启动。故血管平滑肌细胞收缩由CaM或血管平滑肌的收缩成份和特性(和)平滑肌张力素(双重)激活
3、系统所调’。〔3“’血管平滑肌的收缩蛋白节一’、〔5“〕:细丝和手平滑肌纤维分三类粗丝血管平滑肌超微结构的特点是肌质网不,,ntereate。oes中间蛋白(imdi)sbizek和向内凹形成横管系统肌浆网不发达线粒,Ca“+Shery陆续从火鸡砂囊平滑肌和血管平滑体极小因此平滑肌细胞内贮存量较、。。肌中分离制备了平滑肌蛋白的各组份组横纹肌细胞为少快速冷冻切片的电镜观察成平滑肌纤维粗丝的肌球蛋白分子量为证实平滑肌细胞的肌动蛋白/肌球蛋白值高4600,,一对重链和二,1,1,。由三对多肤链构成达15(骨骼肌为l)这一比例与在对轻
4、链,各对轻链分子量因平滑肌来源和制SDS琼脂电泳上所观察到的肌动蛋白/肌球。+「?〕。蛋白值一致〔的所以平滑肌细胞内Ca“对备方法不同稍有差异肌球蛋白除作为重要的结构成份外,肌球蛋白重链的头端还具细胞外Ca艺+有很大的依赖性。。,eCa“干ATPas活性平滑肌纤维的细丝由肌动蛋血管平滑肌细胞内流主要通过两白构成。42000,亚基呈球形,互:即:电位依赖性通道(potenti其分子量为类通道al,相连接构成双股螺旋多聚体长纤维。dependentchannelpDC)和受体操纵性肌动蛋rec,。白与组成联系蛋白的肌间线蛋白(de
5、smin)相通道(eptoroperatedehannelROC),连。平滑肌纤维的肌间线蛋白由两个分子量PDC在动作电位产生时开放ROC在与各为66000的亚基构成,排列在肌动蛋白双股螺介质或激素特异性结合时开放。因此,血管旋的深沟里。目前还不清楚肌间线蛋白在平平滑肌的收缩不一定伴有动作电位的产肌收缩中的特定功能〔5,。[9〕。揖平滑肌细胞内收生,179做犷大量有关肌球蛋!’!磷酸化和去磷酸化工血管平滑肌收缩的调节机制二作的基础上提出了肌球蛋自轻链磷酸化学二:纯phosphorylationofmyosinlightchai
6、n普遍认为平滑肌肌动蛋白与肌球蛋(,,。‘ATteoryf3‘。〕:Ca“心白结合时并无明显的Pase活性只有加h)认为当细胞内游离〔〕少aZ十一“,aZ千一a入特殊调节蛋白后在C存在下方表现出于10M时CCM复合物与肌球蛋白Ae。,明显的TPas活性关于血管平滑肌调节轻链激酶(MLCK)结合激活MLCK的催,,机制不同的作者根据各自分离提纯到的调化亚单位使肌球蛋白轻链(MLC)磷酸。化,形成磷酸化肌球蛋白轻链(MLC一P),节蛋白提出不同的学说肌球蛋白磷酸化学说继而肌动蛋白与肌球蛋白反应,激活肌动球Hartsornef。〕、
7、Adelste宜〔‘”’〕“,,。h川n等在蛋白的ATPas使ATP水解触发收缩Ca、+、CaM·斗十CaM沈CaaCM‘·丰·+君a专CaM收编CMLCK、、MLCKATP松弛P十P磷酸化(,、圈肌球蛋白轻链磷酸化学说图示::CaM钙调蛋白MLCK肌球蛋白轻链激酶。e:磷酸化学说的实验依据磷酸化Hartshor等的进一步实验发现1.与肌球蛋白轻链磷酸化有关的实验肌球蛋白轻链的磷酸化与肌球蛋白的ATP-sobieszek(1977)首先发现肌球蛋白磷酸ase活性间的线性关系可分为二期。当初始。ATa,e化伴有Pse活性增加
8、现已对火鸡砂囊的50肠MLC磷酸化时仅有轻微的ATPas去膜平滑肌(gizzardskinnedsmooth激活。当MLC进一步磷酸化时伴有ATPas“、、’‘。“。usclet,“J〔’‘l〔,‘‘5〕〔m)血小板血管平滑肌活性显著增加这一现象可以从脱球蛋,:肌,。等作了观
