生化期末复习.doc

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1、第一章一、名词解释：蛋白质变性二、主要知识点：1.蛋白质的元素组成特点，如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）三、简答题：什么是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。在某些理化因素作用下，使蛋白质的空间结构被破坏，从而引起其理化性质和生物功能丧失，这一现象称为蛋白质变性。变性蛋白质的性质改变：溶解度降低，易于凝集沉淀，易被消化酶水解

2、，生物活性完全丧失，结晶能力消失。应用：临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌，就是这些理化因素引起菌体蛋白变性，丧失致病能力。第二章一、主要知识点：1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算(A＝T,G=C)3.真核染色质的基本结构单位是什么？其结构如何？4.三种RNA的结构特点二、简答题：简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。主要特点：①反向平行的右手双螺旋结构；②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。③双链之间形成碱基配对；④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定；生

3、物学意义：揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中，又是如何得以传递和表达的，由此揭开了现代分子生物学发展的序幕，对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。第三章一、主要知识点：1.各种维生素的生理作用，特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基；2.各种维生素在体内的活性形式；3.各种维生素的缺乏症，包括临床表现。第四章一、名词解释：Km二、主要知识点：1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。4.酶的可逆性抑制作用的分类、概念

4、、特点及其表观Km值和Vmax的变化二、简答题：何谓酶的竞争性抑制作用？有何重要特征？举一例子说明。抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。其重要特征是：抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制强度取决于抑制剂与酶的相对亲和力大小以及与底物相对的浓度比率。例如，磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似，前者竞争性地结合某些细菌体内二氢叶酸合成酶，影响二氢叶酸和四氢叶酸的合成，使细菌DNA合成受阻，最终导致细菌生长繁殖停止，达到抗菌消炎的目的。第五章一、名词解释：糖酵解、糖的有氧氧化、糖异生二、主要知识点：1

5、.糖酵解途径中催化三步不可逆反应的酶（己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）2.三羧酸循环的要点及三个关键酶（柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶）3.糖的有氧氧化过程中催化底物水平磷酸化的三种酶（磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶、琥珀酰CoA合成酶）4.糖原合成时的活性葡萄糖是指什么？5.蚕豆病是哪种酶遗传缺陷？6.糖异生三步不可逆反应如何克服？血糖的定义、水平、来源与去路。肌糖原为什么不能补充血糖？7.磷酸戊糖途径催化脱氢的酶及辅酶、丙酮酸脱氢酶复合体的组成及辅酶、琥珀酸脱氢酶的辅酶8.糖酵解和三羧酸循环的具体反应过程及能量计算9.巴斯德

6、效应的定义及产生机制三、简答题：糖酵解与糖的有氧氧化比较有何不同？(比较要点：反应条件、部位、ATP生成数量、产能方式、终产物)糖酵解和糖有氧氧化的不同点见下表：比较项目糖酵解糖有氧氧化反应条件无氧有氧反应部位胞液胞液和线粒体ATP生成数1分子葡萄糖氧化分解1分子葡萄糖氧化分解净生成30或32分子ATP净生成2分子ATP产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主终产物乳酸CO2和H2O第六章一、名词解释：必需脂酸、脂肪动员、酮体、血脂二、主要知识点：1、脂肪动员、脂肪酸b-氧化、酮体生成、胆固醇合成的限速酶、基本步骤、产物、受氢体等2

7、、饱和脂肪酸氧化能量生成的计算3、甘油磷脂合成的二酰甘油合成途径和CDP-二酰甘油合成途径分别合成哪些磷脂？4、胆固醇合成原料、基本步骤及胆固醇的转化去路。5、胆固醇合成和酮体生成的中间产物（了解）6、脂类、胆固醇或蛋白质含量最高的脂蛋白分别是什么？三、简答题：1、什么是酮体？其生理意义和病理意义分别是什么？分析严重糖尿病患者出现酮症的机理。2、试述血浆脂蛋白的分类、组成、合成部位及生理功能。试述血浆脂蛋白的分类、组成、合成部位及生理功能。超速离心法把血浆脂蛋白分为四类：CM、VLDL、LDL、HDL。电泳法把血浆脂蛋白分为乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-

8、脂白和α-脂蛋白。血浆脂蛋白由载脂蛋白和脂类组成，其中脂类包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯等。