动物生化期末复习重点.doc

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1、蛋白质蛋白质：蛋白质是由20种氨基酸通过肽键相连形成肽链，肽链反复折叠成具有一定空间结构，并执行特定功能的生物大分子。必需氨基酸：机体内不能合成或合成量微小，只能从外界摄取的氨基酸。蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。(肽键连接)蛋白质的二级结构：多肽链主链的空间走向。(氢键连接)二级结构的基本单元:a螺旋、B折叠、B转角、无规则转曲。蛋白质的三级结构：多肽链上所有原子和基团在三维空间上的排布。(维持三级结构的作用力：疏水作用力、离子键、二硫键)蛋白质的四级结构：亚基的种类，数目、空间排布及其相互作用力。(维持四级结构的作用力：疏水作用力、离子将、氢键、范德华力）

2、分子伴侣:辅助多肽链正确折叠的蛋白质。肽单位：蛋白质中肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转，肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成的平面称肽单位等电点：使蛋白质静电力为零的溶液的pH。两性电解：同时具有酸性解离和碱性解离特性的电解质。蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的一级结构不变，空间结构发生改变，从而引起生物功能的丧失以及化学、物理性质改变的现象。亲水溶胶比较稳定的两个因素是水化膜和表面电荷甘氨酸的分子量最小，没有旋光性。蛋白质的紫外吸收光波为280nm核酸的紫外吸收光波为260nm一、简述蛋白质结构和功能的关系？1一级结构是高级结构的基础、高级结构靠次级键维

3、持。2高级结构是功能的基础。核酸核甘酸由、碱基、核糖、磷酸组成。核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP核酸分为DNA(脱氧核甘酸）和RNA(核糖核甘酸)AMP的化学名称为腺苷一磷酸ADP的化学名称为腺苷二磷酸ATP的化学名称为腺苷三磷酸DNA变性：在某些理化因素的作用下、DNA双链解开成两条单链的过程。DNA的变性后其它理化性质变化：（1）OD260增高(2)粘度下降(3)比旋度下降（4）浮力密度升高（5）酸碱滴定曲线改变（6）生物活性丧失DNA复性：在适合的条件下、变性DNA分开的两条链又重新结合而恢复成双螺旋结构，这个

4、过程为复性。退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称退火。核酸的连接是靠磷酸二脂键连接的。RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA三种核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序(即磷酸二脂键的排列顺序)DNA的二级结构的要点：(1)双链反向平行排列，围绕同一中心轴呈右手螺旋。(2)碱基为于双螺旋的内侧轴。核糖和磷酸为于外侧。(3)配对的碱基为于同一碱基平面，碱基平面垂直于螺旋轴，螺旋直径为2nm,螺旋矩为3.4nm。(4)配对的碱基组成：A与T配对，C与G配对，以氢键连接。生物催化剂—酶酶：酶是生物细胞产生的具有催化活性的生物催化剂。酶活性中心：酶分子中能直接与底物分子

5、结合，并催化底物化学反应的部位酶原的激活：酶原必须经过适当的肽键切割，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活同工酶：同工酶是指能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。比活力：是指每毫克蛋白质中所具有的酶活力（活力单位）。竞争性抑制：有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，因而，也能够与酶分子的底物结合基团相结合。非竞争性抑制：就是抑制剂与酶分子结合之后，不妨碍该酶分子再与底物分子结合，但是，在ESI三元复合物中，酶分子不能催化底物反应，

6、即酶活性丧失称非竞争性抑酶活力：酶催化底物化学反应的能力。影响酶促反应速度的因素有：酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、乳酸脱氢酶(LDH)有五种分子形式：LDHl、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。它们都能催化同一种乳酸脱氢反应：亚基组成分别为：H4H3MH2M2HM3M酶促反应的特点：（1）酶具有高效性（2）酶具有专一性（3）酶具有可调节性（4）酶的不稳定性，酶易变性失活酶的专一性可分为：（1）绝对专一性（2）相对专一性（3）立体异构专一酶催化机理：形成中间物、提高酶促反应速度的机理可能有下列几种原因：（1）邻近和定向效应（2）形变效应（3）共价催化(4)酸碱

7、催化(5)活性部位疏空穴全酶＝酶蛋白＋辅助因子米氏方程式：其中，Km称为米氏常数，V是最大反应速度。米氏常数的意义：（1）Km值是当酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。（2）米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。（3）一种酶，在一定的条件（25℃，最适pH）下，对某一种底物来讲，有一定的Km值，不同的酶有不同的Km值（4）米氏常数可表示酶与底物的亲和力大小，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小。反之Km值越小，酶与底物的亲和力愈大。（5）Km的变化可说明抑制剂对酶的作用方式。竞争性抑制的动力学参数：V