生物化学 蛋白质结构课件.ppt

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1、第二章蛋白质的结构和功能1生命活动--物质运动最复杂、最高级形式物质基础小分子--糖、脂、氨基酸、核苷酸大分子--蛋白质、核酸(生命体的特征)蛋白质各组织、器官的组分参与各种生理功能(在生命活动中的重要功能)2第一节蛋白质在生命活动中的重要功能一、蛋白质--生命的主要物质基础1.普遍存在:病毒,细菌、动植物2.含量最多:人体干重45%3.种类最多:大肠杆菌(5千)细胞(千-万)、人(10万)4.承担几乎所有及复杂的功能3二、蛋白质的生理功能1.催化:酶(碳酸酐酶，DNA聚合酶)2.调节:激素(胰岛素)3.保护和支持:胶原蛋白,角蛋白,弹性蛋白4.运输:Hb,载脂蛋白,运铁蛋白

2、5.储存和营养:肌红蛋白,铁蛋白,酪蛋白,白蛋白6.收缩和运动:肌动球蛋白47.防御:免疫球蛋白8.识别:受体(糖蛋白,质膜,胞内)9.信息传递:G蛋白(跨膜信号传递)10.基因调控:组蛋白,非组蛋白11.凝血:(抗)凝血因子12.其它:缓冲,渗透压,促分裂/分化,调节细胞周期,临床诊断5一、蛋白质的元素组成1.主要元素：C、H、O、N、S稀有元素：P、Fe、Zn、Mn、Cu、I等第二节蛋白质的分子组成62.特点：N含量恒定；平均16%1克N=6.25克蛋白质应用：凯氏定氮法测蛋白质含量二、蛋白质的分子组成氨基酸--蛋白质的构件分子:(buildingblockmolecu

3、le)L-α氨基酸(aminoacid,aa)7CHCOOHNH2R(α-羧基)(α-氨基）（侧链）L-α氨基酸CHOHOCHCH2OHL-甘油醛8组成蛋白质的氨基酸--20种(自然界300多)受遗传密码控制，无种族,个体差异结构特点：*除Gly(甘)外，均为L-α氨基酸*Pro(脯)为亚氨基酸(p8,表2-3)*R基团差别--aa分类的基础9(一)氨基酸的分类：1.根据R基团分类：脂肪族(15种)支链--ArgThrValLeuILe直链--AspAsnGluGlnLys芳香族(2种)：TyrPhe杂环族(3种)：HisProTrpSerCysGlyAlaMet10咪唑

4、基吲哚环HH2NCCOOHR苯环11*结构特点(20种aa的R基团)：1.苯环:Phe2.酚羟基:Tyr3.吲哚环:Trp4.羟基:SerThr5.硫:CysMet6.胍基:Arg7.咪唑基:HisR基团大小,形状,极性空间结构和功能影响12咪唑基吲哚环HH2NCCOOHR苯环胍基132.根据酸碱性分类:中性氨基酸:1个–COOH、1个-NH2(中性极性、中性非极性)酸性氨基酸:2个–COOH、1个-NH2Asp,Glu碱性氨基酸:1个–COOH、2个碱性基团(氨基、胍基、咪唑基)Lys,Arg,His14咪唑基胍基吲哚环HH2NCCOOHR153.医学营养学分类:营养非必

5、需氨基酸(12种)(Lys,Trp,Phe,Met,Leu,Ile,Val,Thr)营养必需氨基酸(8种)*氨基酸营养学分类的临床应用164.特殊氨基酸(非编码aa,AUG--Met)-羧基谷氨酸--Glu羧化(凝血因子)胱氨酸--2分子Cys氧化羟脯氨酸--Pro羟化羟赖氨酸--Lys羟化(胶原分子结构稳定)胶原蛋白1718(二)氨基酸理化性质1.两性电离和等电点(pI)*两性电离:羧基和氨基均能在水溶液中电离(+/-)R–CH–COOH(COO-)NH2(NH3+)19R-CH-COO-R-CH-COO-R-CH-COOHpH=pIpHpIH+H+0H-0H

6、-NH2NH3+NH3+*等电点(isoelectricpoint,pI):分子呈电中性状态时溶液的pH值20*两性电离性质和氨基酸分离(离子交换)：pHpI氨基酸(-)212.紫外吸收芳香族aa(Tyr、Phe、Trp)--共轭双键吸收峰：波长260-280nm应用：蛋白质定性、定量22123H2N-CH-COOH+HN-CH-COOHR1HR2H2N-CH-C-N-CH-COOH+H2OR1HOR2αα肽键3.脱水成肽反应(加热,酶,肽键)24第三节蛋白质的分子结构一、肽键与肽1.肽键(peptidebond)连接两个氨基酸的酰胺键蛋白质分子中主要

7、共价键,性质稳定25CHCOOHNH2R1COOHCHH2NR2NH2CHR1OCNHCHCOOHR2肽键262.肽键特点：单键形式，部分双键性质难以旋转,有刚性肽键平面27由肽键两端的6个原子组成（C=O、N-H相邻氨基酸的R基团呈反式构型图2-2形成肽键复杂的空间结构及两个Cα),空间位置在一个平面上3.肽键平面28*Cα-N，Cα-C之间键能自由旋转*肽键—难以旋转229NH2CHR1CNCHCOOHR2ααHO30(1)*氨基酸通过肽键相连的化合物*蛋白质水解不完全的产物(2)氨基酸残基(ami