西农酶工程复习资料

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1、FBR流化床反应器；CMC羧甲基纤维素；Klo立体选择系数KLB；Yp/s产物转化率；C/N碳氮比；IPTG异丙基-beta-D-硫代半乳糖苷；DEPC焦碳酸二乙酯；RCF相对离心力；IVS，间隔序列；tPA组织纤维溶酶原激活剂；KO2耗氧速率；SAMS-腺苷甲硫氨酸；酶抑制剂：能使酶活性降低或丧失的物质辅酶：一类可以将化学基团从一个酶转移到另外一个酶的小分子，与酶较为松散的结合。同步合成型：酶的生物合成与细胞生长同步进行延续合成型：酶的合成在细胞的生长阶段开始，在细胞生长进入平衡期后还可以继续合成的一种方式中期合成型：酶在细胞生长

2、一段时间后开始合成，细胞生长进入平衡期后合成停止。滞后合成型：酶在细胞生长一段时间或进入平衡期后开始合成并大量积累双水相萃取：利用溶质在两个互不相容的水相中的溶解度不同而达到分离的萃取技术超滤：借助于超滤膜将不同大小的物质颗粒分离的技术。透析：通过小分子经过半透膜扩散到水的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术疏水层析：生物分子中的基团与层析剂上配基形成可逆性疏水键的亲和层析方法亲和层析：利用生物分子与配基之间可逆性的亲和力，使生物分子分离纯化的一种技术。离子交换层析：利用离子交换剂上的可解离基团对各种离子的亲和力不同而达

3、到分离目的的一种层析分离方法双向电泳：等电聚焦电泳和SDS-Page电泳的组合，先等电聚焦电泳分离，再SDS-Page，经染色后得到的电泳图是二维分布的蛋白质图谱。比活力：每毫克蛋白所含的酶活力单位数，代表酶制剂的纯度相对酶活力：具有相同酶蛋白量的固定化酶和游离酶的活力的比值酶结合效率：在酶固定化过程中，被固定住并有生物活性的酶所占的比例反胶束体系：表面活性剂分子在非极性溶剂中自发形成的聚集体，表面活性剂分子的极性端朝内，非极性端朝向有机溶剂。微水介质体系：有机溶剂和微量的水组成的反应体系模拟酶：是根据酶的催化原理，模拟天然酶的生物

4、催化功能，利用有机化学和生物学的方法合成的具有专一催化功能的酶的模拟物抗体酶：具有生物催化功能的抗体分子印迹酶：通过分子印迹技术产生的酶，具有类似于酶活性部位的空腔，对底物产生有效的结合作用酶分子定点突变：通过改变酶编码基因的特定核苷酸来改变酶分子中的特定氨基酸，进而改变酶的特性。融合酶：两个或多个酶分子融合在一起组成的融合蛋白。pH记忆：有机溶剂中，酶可以保持其冷冻干燥前或者沉淀前所在缓冲液的ph底物专一性：酶只对一种或者一类底物起催化作用水活度：水的逸度与纯水的逸度之比，通常用体系中水的蒸汽分压与纯水的蒸汽分压之比表示生物传感器

5、：固定化的生物材料（酶，抗原等）作为敏感元件，与适当的转换元件组成的传感器最高效的人工酶是半合成酶（黄素木瓜蛋白酶）链霉菌葡萄糖异构酶；木霉-纤维素酶；黑曲霉-半乳糖醛酸酶（延续合成型）枯草杆菌碱性磷酸酶-中期合成型；水解酶，滞后合成型；超滤：不仅使酶分离纯化，而且使酶液浓缩冷冻干燥是酶浓缩和干燥的最佳方案。固定化酶的稳定性高于游离酶大分子结合修饰:目前最广泛的化学修饰法，如PEG聚乙二醇修饰。CNBr：肽链专一性断裂，专一性最强DEAE-SephadexA-50通过离子键固定氨基酰化酶酵母细胞壁成分beta-葡聚糖酶的比活力：U/

6、mg总蛋白表示酶传感器：固定化酶+能量转换器酶生产方法：化学合成法，发酵法，直接提取法。工业上，微生物酶采用液体深层发酵法和固体发酵法。酶纯化方法/条件的选择依据：酶的纯化倍数，酶活回收率耗氧速率：细胞对溶解氧的需要量与细胞呼吸强度，培养基里的细胞浓度有关。底物浓度低时，比较催化效率最好的动力学参数：Kcat/Km固定化酶活性低于天然酶：酶构象改变，立体障碍，微扰效应，分配效应，扩散效应。选择酶反应器，考虑因素：酶的应用形式，酶的反应动力学性质，底物和产物理化性质，低成本。提取酶破碎细胞时，使用非离子型表面活性剂。常规酶反应体系：水

7、溶液反应体系。应用最广泛PBR固定床式反应器，最prevalent的反应器四硝基甲烷不属于氨基修饰剂双底物酶促反应：有序顺次反应（苹果酸脱氢酶），随机顺次反应，乒乓反应（谷丙转氨酶）。测定酶活力:分别用缓冲液配制，预保温二者，最后混合反应。V*(Kmax+[S])=Vmax*[S]；酶反应器内底物浓度应达到5-10KmLgp越大，极性越小，lgp在2-4之间最适合做为有机介质酶催化的溶剂。L-19IVS是多功能R酶。固定化酶：固定在一定载体上，在一定空间范围内进行催化反应的酶。影响酶生物合成的主要因素：酶所对应mRNA的稳定性，培养

8、基中诱导物，反馈阻遏物，分解代谢物酶工程：酶的生产与应用的技术过程。酶工程的主要内容：酶制剂的制备（微生物细胞发酵，动植物细胞培养，酶的提取与分离纯化），酶的修饰与改造，酶的固定化，酶反应器和酶制剂的应用。简述化学酶工程和生物酶工程的