细胞骨架相关问题

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1、细胞骨架与细胞运动1.阅读《microtubuleassemblyorganizationanddynamicsinaxonsanddendritics》NatureReview，neuroscience2009.简述新生轴突中微管的构建形式。答:微管是存在于所有真核细胞中的由微管蛋白(tubulin)组成的中空管状细胞器样结构,微管蛋白主要有α、β两种，形成的αβ异二聚体是构成微管的基本单位。αβ异二聚体由αβ-αβ-αβ的形式组成与微管长轴平行的原纤维（protofilament）,同时侧面上也通过α、β亚基相互作用增加异二聚体，形成环状核心（ring）并扩展成螺旋状结构，进而形成中空管状

2、结构。αβ异二聚体的两个亚基具有不同的结构特点，α亚基上有一催化结构域，能与前一个异二聚体的β亚基相互作用；β亚基上有可以和新的异二聚体的α亚基相互作用的核苷酸交换位点（Esite），αβ异二聚体这种“首尾相接”的连接方式，使原纤维具有一定的极性。β亚基指向快速增长的一端，为正极，α指向较慢增长的一端，为负极。正极端通畅结合有一GTPCap，起着稳定微管结构的作用。当αβ异二聚体组装到微管的同时，GTP发生水解，形成GDP-tubulin，转变成不可交换形式。在微管的负极端，一般还有一种γ型微管蛋白，与CappingProteins一起为微管的正确组装提供基板。在新生神经轴突中，微管由中心粒上

3、的微管核样区以上述方式组装，经katamin介导释放，并被微管切割蛋白切割成长短不一的片段，之后短的聚合物就由相应的转运蛋白（如：kinesinfamilymember5C(KIF5C)）沿着已形成的微管转运到生长锥，其间有多种蛋白辅助，如MAP、tau等。新组装的微管的性质取决于参与组装的亚基和各种翻译后修饰。由于α亚基的转录后修饰不同，轴突微管上有两个明显不同的结构域：一个区域富含去酪氨酸化微管蛋白（谷氨酰微管蛋白）和乙酰化微管蛋白，具有较强的稳定性，半衰期较长（t1/2>2h）；另一个区域富含酪氨酸化微管蛋白，容易解聚，半衰期较短（t1/2<5min）。这两个结构域能够较快的转换，立体结

4、构上的相对变更反映了二者的不同性质。一般，富含乙酰化微管蛋白的微管在轴突的近端和稳定区域，富含酪氨酸化微管蛋白的微管在轴突远端和动态变化的区域，共同维持着轴突的生长。2.举例说明微丝的结构特点及其与功能的联系。答：微丝（microfilament，MF）是由肌动蛋白(actin)组成的直径约7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维actinfilament。根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3类，α分布于各种肌肉细胞中，β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中。微丝和它的结合蛋白（associationprotion）以及肌球蛋白（myosin）三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。微丝

5、是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋状如双线捻成的绳子。微丝具有极性，ATP-actin（结合ATP的肌动蛋白)对微丝纤维末端的亲和力高，ADP-actin对纤维末端的亲和力低，容易脱落。细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外，其他大都处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。（1）参与构成微绒毛上皮细胞游离面的细胞膜和细胞质伸出的微细指状突起，直径约0.1μm,长1~2μm,微绒毛轴心有很多纵行微丝，一段附着于微绒毛顶端，另一端附着于终末网。终末网是微绒毛基底部胞质中与细胞表面平行的微丝网，微丝网中的微丝附着于细胞侧面的中间连接处，起固定微绒毛的作用；微丝

6、网中还有肌球蛋白，其收缩可使微绒毛缩短或伸长，以调节微绒毛的表面积。（2）参与构成免疫突触：以TCR-pMHC为主的多种跨膜分子能够聚集在一起，形成免疫突触，是他们在T细胞脂质双分子膜中有序移动和聚集的结果，其中起关键作用的是细胞骨架，尤其由肌动蛋白组成的微丝，以及调控肌动蛋白构型、行为的微丝结合蛋白如肌球蛋白，积极参与免疫突触的形成。（3）参与细胞的变形运动：①：微丝纤维生长，使细胞表面突出，形成片足(lamellipodium)；②在片足与基质接触的位置形成粘着斑；③在myosin的作用下微丝纤维滑动，使细胞主体前移；④解除细胞后方的粘和点。如此不断循环，细胞向前移动(图9-14)。阿米巴

7、原虫、白细胞、成纤维细胞都能以这种方式运动。（4）形成应力纤维（stressfiber）：非肌细胞中的应力纤维与肌原纤维有很多类似之处：都包含myosinII、原肌球蛋白、filamin和α-actinin。培养的成纤维细胞中具有丰富的应力纤维，并通过粘着斑固定在基质上。在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力。（5）胞质分裂：有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞内产生收缩环，收缩环由平行排列的微丝和myo