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1、生物化学总结资料一、蛋白质化学(L-a-氨基酸，除甘氨酸无不对称碳而不分D,L)蛋白质元素：C,H,O,S,N(16%)T凯氏定氮法:每克样品中含氮克数*6.25*100=100克样UU中蛋白质的含量氨基酸理化性质：1、等电点PI：早某种PH环境中，AA可能不节里，或解离成阳性离子或阴性离子的程度及趋势相等，成为册性离子，在电场中它既不向阴极，也不向阳极，此时AA所处的环境的PH称为PI。计算:PI=l/2*(pKl+pK2)2、芳香族魁的紫外线吸收：色氨酸〉酪氨酸〉苯内氨酸280nm区别于核算的260nm3、前三酮反应：蓝紫色570nm最大吸收峰黄色440nm脯氨酸，
2、梵脯氨酸棕色天冬酰胺分类单纯蛋白质/结合蛋白质Family:蛋H质特定结构域domain或氨基酸基序motif常与某种生物学功能相联系，根据结构与供讷讷国的关系，将具有和同或类似domain或mot讦的蛋白质归为一大类或一组，分別称为superfamily,family或subfamily,分类范围越小，居于同一类别中的蛋白质或多肽的同源性越高，相似的结构成分越多，功能越接近。结构(重点)1、肽键：两分子氨基酸可借以分子氨基酸的氨基打另一分子的竣基脱玄•一分子水缩合产生新的酰胺键。性质：1、-CO-NH-'P四个原子和与之相邻的两个a碳原子位于同一刚性平面构成一个肽单元
3、；2、抬肩上的-NH-的H与C=O上的O的方向总相反3、N-C不能自由旋转，因为有部分双键的性质4、有方向性，NTC2、一•级结构：氨基酸在多肽链屮的排列顺序及其共价连接，肽键是其基本结构单位，有些还含有二硫键3、二级结构：在一级结构基础上形成的特殊结构形式，包括a-helix,P-pleatedsheet,P-turn,randomturn1、CI-helix：由U碳，竣基碳，氨基氮联合，绕假象的中轴沿特殊方向旋转形成。围绕中心轴,每隔3・6个aa上升一圈,每个aa残基上升0」5nm,故螺距为0.54nm人体的都SL-a-aa,右手螺旋，侧脸R集团神像螺旋外侧才稳定。
4、第一个肽平面碳基上的O和第四个肽平面亚氨基上的H形成蛍键，方向与螺旋的长轴平行，稳定性2、3-sheet：两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，Z间靠链间肽键的按基O和亚氨基的H形成氢键维持，使构象稳定，氢键方向与折叠的长轴垂直。多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状，侧链R基团交错位于锯齿状结构的上下方。若两条肽链走向相同称顺行折替，两残基间距0.65nm,反之为反平行折叠,0.70nm3、P-turn：球状蛋白质分子中，肽链主链常会出现180度回折。4、randomcoil：4、超二级结构：多肽链内，顺序上相互邻近的二级结构在空间折徨中靠近，彼此相互作用,形
5、成规则的二级结构聚集体，有aa,PPP,PaPDomain:在分子量较大的蛋口质多肽链中，常有数百个aa残基折叠成2个或以上稳定的球形结构单位，具有独立的功能，甚至在肽链断裂后仍能维持独立的结构,与蛋白质亚基区别，因为它与分子整体以共价键相联的一般难以分开。5、三级结构：具有二级结构的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的aa残基侧链的相互作用，而进行范囤广泛的盘曲和折徨，形成包括主侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布称为三级结构。形成和稳定主耍靠疏水键、盐键、二硫键、氢键和范徳华力。并非所冇多肽都冇四级结构，三级结构作为最高形式已可以执行生物
6、学功能6、四级结构：有大于等于2条肽链或亚基组成的蛋口质或由非aa成分（辅基）加入，具间的立体排彳
7、j、亚基间的相互关系称为蛋口质的四级结构。*构象：只需改变单键的旋转和非共价键的改变就可以产生新的构象。构型：需要共价键的断裂与生成来改变。结构与功能一级结构段和空间构彖的基础（决定性）只有高级结构的茨白质才能表现生物学功能，其止确折叠需分子伴侣和折叠酶的芒竹一级结构是功能的基础（潜能）相似的一级结构冇相似的功能，不同结构具有不同的功能。-级结构的种属羌异可能是分子进化的结杲，由遗传突变引起分子病，与正常蛋白质分子结构改变有关。高级结构是表现功能的形式：酶原的激活或各种蛋
8、口前提的加工、激活证明“只有适当的空间结构形式才能执行功能”举例：血红蛋白和牒岛素（过程要知道）构象病：蛋白质空间构象异常变化一一相应蛋白质的有害折叠，折叠不能或错课折叠导致错误定位引起的蛋白质理化性质（了解即可，除了几个概念比较重要）变性：某些理化因素下使蛋白质的空间构象破坏但不包括肽键断裂等一级结构变化，导致蛋口质理化性质、牛物学性质发牛改变。水溶性下降，黏度上升，呈色性增加，生物活性消失。结絮：蛋白质被强酸或强碱变性后仍能溶于其中，若将其ph调至pl,则变性蛋白里集结成絮状不溶解物，可以再溶于强酸或强碱中。凝固：如果结絮的蛋门质在加
