蛋白质分解氨基酸代谢

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1、第九章氨基酸代谢本章要求蛋白质的营养作用氨基酸的一般代谢氨的代谢氨基酸的脱羧基作用一碳单位的代谢一、蛋白质营养的重要性参与构成各组织细胞，维持组织细胞的生长、更新和修补。产生一些生理活性物质：胺类、神经递质、激素、酶、抗体、受体等。第1节蛋白质的营养作用某些蛋白质的特殊生理作用：Hb→运O2;凝血因子→血液凝固;肌动球蛋白→肌肉收缩。氧化供能：23.4kJ/g二、蛋白质的需要量和营养价值氮平衡（nitrogenbalance):1.氮的总平衡：摄入氮＝排出氮。2.氮的正平衡：摄入氮﹥排出氮。3.氮的负平衡：摄入氮﹤排出氮。生理需要量：1.成人（60k

2、g体重）在不进食蛋白质时，其尿中仍排出一定量的含氮终产物（53mgN/kg体重）→约相当于20g蛋白质。2.最低需要量：30～50g／日。3.我国营养学会推荐量：80g／日。蛋白质的营养价值（nutritionvalue)：1.营养必需氨基酸（essentialaminoacid):指体内需要，但人体不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸。包括Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Val、Leu和Ile.2.含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值高。3.食物蛋白质的互补作用：营养价值低的蛋白质混合食用，必需氨基酸可互补而提高营养价值。谷类：Lys

3、（赖）少，Trp（色）多；豆类：Lys多，Trp少。第2节氨基酸的一般代谢氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成目录一、氨基酸的脱氨基作用（一）转氨基作用（transamination):转氨酶与转氨基作用：1.在氨基转移酶(aminotransferase)或转氨酶（transaminase)的作用下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸（α-ketoacid)的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变为

4、α-酮酸。2.反应过程：3.转氨酶分布广泛，因此除Lys（赖）、Pro（脯）、His（组）外，所有的氨基酸均可参与转氨基作用。辅酶为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。4.谷丙转氨酶（glutamicpyruvictrans－aminase,GPT,又称为ALT）与谷草转氨酶（glutamicoxaloacetictransaminase,GOT,又称为AST）：（1）广泛存在，GPT在肝细胞中活性最高，GOT在心肌细胞中活性最高。（2）作用：GPTGlu＋pyruvateα-ketoglutarate＋Ala(丙酮酸）（α-酮戊二酸）GOTGlu+oxaloa

5、cetateα-ketoglutarate+Asp（草酰乙酸）（门冬）（二）氧化脱氨基作用：L-谷氨酸脱氢酶（重要，以NAD、NADP为辅酶）（L-glutamatedehydro-genase)的作用：1.广泛存在于肝、肾、脑等组织的线粒体基质中。2.作用：氨基酸谷氨酸α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶转氨基和氧化脱氨基的联合反应。为氨基酸脱氨基和体内合成非必需氨基酸的主要方式。反应可逆，因此也是氨基酸合成的重要途径。主要在肝、肾和脑组织进行。（三）联合脱氨基作用：二、α-酮酸的代谢（一）经氨基化生成非

6、必需氨基酸。（二）转变为糖和脂类：（三）氧化供能第3节氨的代谢氨对生物体是有毒物质，对脑细胞影响最大。正常人血氨﹤0.60μmol/L(1mg/mL)超过1％就可中毒氨基氮排泄方式：鸟类和爬行动物：尿酸形式人和哺乳动物：转变为尿素形式原生动物及水生海洋动物如鱼、线虫、两栖动物等直接排泄氨，又称排氨动物只有肝细胞能够将氨转变为尿素，因此细胞中产生的氨首先要运输到肝部。（通过转化为中间物间接运输，为什么？）（一）丙氨酸－葡萄糖循环（alanine-glucosecycle):生理意义①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。一、氨的转运

7、丙氨酸葡萄糖肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖反应过程***丙氨酸转运作用（肌肉中的氨）氨＋a-酮戊二酸谷氨酸转氨谷氨酸＋丙酮酸丙氨酸（无毒）丙氨酸经血液运输至肝脏：丙氨酸＋a-酮戊二酸谷氨酸谷氨酸氨＋a-酮戊二酸脱氨（二）谷氨酰胺的运氨作用反应过程Glu+NH3Gln（无毒)谷氨酰胺合成酶（脑、肌肉）ATPADP+Pi谷氨酰胺酶（肝、肾）生理意义Gln是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后

8、再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。二、尿素的生成（一）肝为尿素合成的主要器官（线粒体及胞液中）。（二）尿素合