chgangan生化yd酶

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1、酶---EnzymeZhangguangxianPh.Dzhangguangxian@gzhtcm.edu.cnQQ:99811075Tel:13570212885教学大纲目的要求掌握酶化学本质、组成及酶促反应特点熟悉酶促反应动力学了解酶的催化机制、命名、分类以及与医学的关系酶的结构Robizyme羧肽酶酶的定义酶：由活细胞具有催化活性的蛋白质分类：生物催化剂：蛋白质(酶)和核酸酶分子组成：单纯酶和结合酶化学本质：蛋白质具有蛋白质所有的理化性质和生物学特征酶的组成HoloenzymeCojugat

2、edenzymeSimpleenzyme底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心溶菌酶谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。重要概念：全酶酶蛋白和辅助因子辅助因子：金属离子;辅酶/辅基活性中心结合基团和催化基团（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或

3、超滤的方法除去。辅组因子酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点酶促反应的特点高效性(△G=△H-T△S)---降低活化能高特异性绝对特异性:一种酶只催化一种底物相对特异性:一种酶只催化一类底物或一种键立体异构特异性:一种酶只催化一种立体异构体不稳定性（Protein）可调节性(酶活在多个水平/多种机制可调)重要概念：酶原及其激活酶原:酶的无活性前体酶原的激活:酶原向酶的转化过程同功酶:催化相同的化学反应，但酶的分

4、子组成、结构、理化及免疫学性质和电泳特征等不同的一组酶LDH(1-5):乳酸丙酮酸-S-S-X缬天天天天赖异甘缬组46丝183静电吸引力或氢键肠激酶胰蛋白酶胰蛋白酶原-S-S-X缬天天天天赖异缬丝胰蛋白酶SSSS组活性中心游离的六肽胰蛋白酶原的激活过程同功酶：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)分布心肾RBCRBC心肾胰脾子宫肝肌肉肺肝肌肉电泳+12345−结构★在代谢调节上

5、起重要的作用；★用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；★同工酶谱的改变有助于疾病诊断；★同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345LDH生理及临床意义酶原激活的生理意义避免对细胞进行自身消化——保护作用酶在特定的部位和环境中发挥作用——保证体内代谢正常进行酶原是部分酶的储存形式酶促反应动力学（Enzymekinetics）研究酶促反应速度及其影响因素，即通过定量观察单位时间内底物减少量或产物的生成量来研究[E]、

6、[S]、T、pH、抑制剂（I）及激活剂对酶促反应速度的影响。任何反应都是可逆的酶促反应动力学（Enzymekinetics）底物对酶促反应速度的影响Michaelis-menten米(曼)氏方程KmV[S]1/2VmaxVmaxKm单位与底物的单位一致：mol/L底物对酶促反应速度的影响Km意义Km=[S]v=V/2（单位：mol/L）不同的底物具有不同的Km值（多功能酶）天然底物/最适底物:Km值最小;反应最快;亲和力最大Km是酶的特征常数E,S,BufferKm反映酶与底物的亲和力（Ks）Km

7、值越小，亲和力越大Km=（K2+K3）/K1Km和Vmax测定双倒数作图法1VKmVmax1S1Vmax=+.酶促反应动力学[E]对反应速度的影响V[E]E1E2酶促反应动力学T对反应速度的影响酶促反应动力学（Enzymekinetics）pH对反应速度的影响0酶活性pHpH对某些酶活性的影响胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶246810酶促反应动力学（Enzymekinetics）抑制剂对酶促反应速度的影响不可逆性抑制作用E-SH:Hg2+Ag+As(BAL)E-Ser:有机磷杀虫剂胆碱酯酶可逆性抑制作用竞

8、争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制PAM可逆性抑制作用竞争性抑制Ki：EI的解离常数，抑制常数EI不能转变成产物竞争性抑制定义:抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。反应模式：+IEIE+SE+PES竞争性抑制作用的特点I和S具有结构相似性，争夺酶的活性中心I存在时影响酶与底物结合，表观Km随〔I〕增加而增加抑制作用的强度取决于I与E的相对亲和力及〔S〕和〔I〕比。与〔I〕成正比；与〔S〕成反比。〔S〕极大时抑制作用解除。Vmax不