ch6- gangan生化课件yd -酶

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1、酶---EnzymeZhangguangxianPh.Dzhangguangxian@gzhtcm.edu.cnQQ:99811075Tel:13570212885教学大纲目的要求掌握酶化学本质、组成及酶促反应特点熟悉酶促反应动力学了解酶的催化机制、命名、分类以及与医学的关系酶的结构Robizyme羧肽酶酶的定义酶：由活细胞具有催化活性的蛋白质分类：生物催化剂：蛋白质(酶)和核酸酶分子组成：单纯酶和结合酶化学本质：蛋白质具有蛋白质所有的理化性质和生物学特征酶的组成HoloenzymeCojugatedenzymeSimpleenzyme底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心溶菌

2、酶*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团；*A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。重要概念：全酶酶蛋白和辅助因子辅助因子：金属离子;辅酶/辅基活性中心结合基团和催化基团（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prostheticgroup):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。辅组因子酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点酶促反应的特点高效性(△G=△H-

3、T△S)---降低活化能高特异性绝对特异性:一种酶只催化一种底物相对特异性:一种酶只催化一类底物或一种键立体异构特异性:一种酶只催化一种立体异构体不稳定性（Protein）可调节性(酶活在多个水平/多种机制可调)反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变活化能：底物从初态转变到活化态所需的能量高效性酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。酶比一般催化剂更有效地降低反

4、应的活化能。高度特异性活性中心：结合基团---特异性催化基团---催化活性可调节性---变构调节（allostericregulation）重要概念：酶原及其激活酶原:酶的无活性前体酶原的激活:酶原向酶的转化过程同功酶:催化相同的化学反应，但酶的分子组成、结构、理化及免疫学性质和电泳特征等不同的一组酶LDH(1-5):乳酸丙酮酸酶原激活同功酶：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)分布心肾RBCRBC心肾胰脾子宫肝肌肉肺肝肌肉电泳+12345−结构★在代谢调节上起重要的

5、作用；★用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；★同工酶谱的改变有助于疾病诊断；★同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345LDH生理及临床意义酶原激活的生理意义避免对细胞进行自身消化——保护作用酶在特定的部位和环境中发挥作用——保证体内代谢正常进行酶原是部分酶的储存形式酶促反应动力学（Enzymekinetics）研究酶促反应速度及其影响因素，即通过定量观察单位时间内底物减少量或产物的生成量来研究[E]、[S]、T、pH、抑制剂（I）及激活剂对酶促反应速度的影响。任何反应都是可逆的酶促反应动力学（Enzy

6、mekinetics）底物对酶促反应速度的影响Michaelis-menten米(曼)氏方程KmV[S]1/2VmaxVmaxKm单位与底物的单位一致：mol/L※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度(maximumvelocity)Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)ＶVmax[S]Km+[S]＝──米-曼氏方程的推导米－曼氏方程式推导基于两个假设：E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，反

7、应速度取决于慢反应ES分解为E及P。即V＝k3[ES](1)S的总浓度远远大于E的总浓度，在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变。即[S]＝[St]米-曼氏方程的推导稳态：是指ES的生成速度与分解速度相等，即[ES]恒定。K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：E+Sk1k2k3ESE+P米-曼氏方程的推导[ES]＝───[Et][S]K