《生化复习重点》word版

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1、生化复习重点二院09影像级委资料整理目录第二章—————————————————————————2第三章—————————————————————————6第四章—————————————————————————13第五章—————————————————————————21第六章—————————————————————————22第七章—————————————————————————26第八章—————————————————————————33第九章—————————————————————————36第十章—————————————————————————41第十一章

2、————————————————————————45第十二章————————————————————————51第十三章————————————————————————57第十四章————————————————————————60第十五章————————————————————————66第十六章————————————————————————69第二十章————————————————————————71第二十一章———————————————————————75第二十三章———————————————————————76第十六章——————————————————————

3、——69第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素：1.主要有碳（50%~55%），氢，氧，氮和硫2.有些蛋白质还含有少量磷或金属元素，铁，铜，锌，锰，钴等3.个别蛋白质含有碘4.各种蛋白质的含氮量接近，约为16%5.每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中的蛋白质二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，人体只有20种。COO—除甘氨酸外，其他19种均为L-a-氨基酸︱H3N—C—H︱RL-a-氨基酸的结构通式（左旋）2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺（3）（

4、重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸（4）（重）碱性氨基酸：赖，组，精三、理化性质1.两性解离：HHH︱+︱H+︱R—C—COOH←R—C—COO—→R—C—COO—︱︱︱+NH3+NH3NH3静电荷+10-1PH〈PIPH=PIPH〉PI阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸，利用该原理可测定蛋白质含量，蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在280nm。3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸共同加热后被还原，其还原物与氨基酸加热分解的氨结合，再与一分子茚三酮缩合成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此

5、反应可作为氨基酸定量分析方法。四、肽1.肽：氨基酸可相互结合成肽肽键：两个氨基酸之间产生的酰胺键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电

6、子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH1）由下丘脑分泌，促进垂体释放甲状腺素2）特殊结构的三肽N端的谷氨酸环化成焦谷氨酸C端的脯氨酸酰化为脯氨酰胺②神经肽：神经传导过程中起信号转导作用的肽类。P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）第二节蛋白质的分子结构一级二级三级四级定义蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列二级结构进一步盘曲折叠成具有一定规律的三维空间结构亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接形式a-螺旋，β

7、-折叠β-转角，无规卷曲结构域：蛋白质构象中特定的区域。是由多肽链上相邻的超二级结构的紧密相联）。形成的结构区域）亚基（完整的三级结构）键肽键（主）二硫键（次）氢键疏水作用，离子氢键，范德华力疏水作用，盐键和氢键意义是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础，但不是决定空间构象的唯一因素由一级结构决定，发挥特殊生理功能短距离效应相对分子质量大的蛋白质常分为多个结构域执行不同功能长距离效应蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质（2）结合蛋白质（非蛋白部分为结合蛋白的辅基）2.形状和空间构象