生化复习重点

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1、4.蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构;5.蛋白质的四级结构:亚基之间以非共价键相互作用,形成特定的亚基空间布局及其三维空间构象,称为蛋白质的四级结构;6.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一PH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的PH称为蛋白质的等电点7.蛋白质变性:蛋白质在某些理化因素的作用下空间构象受到破坏,从而理化性质发生改变,失去某生物活性,称为蛋白质的变性;8.DNA的一级结构:DNA的一级结构是指其分子中脱氧核糖核苷酸

2、的种类、数目、排列顺序及其连接方式;9.DNA变性:在某些理化因素作用下,DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂而称为单链的现象,称为DNA变性;11酶的活性中心:由于酶是一生物大分子,其所催化的底物一般是小分子化合物,所以两者在结合时,只是酶分子表面一个很小的局部区域和底物发生结合。这个位于酶分子表面的,专门识别结合底物并使之转化为产物的区域就称为酶的活性中心;12.酶原:有关酶的激活还存在一种现象,就是某些酶在细胞内刚刚合成或初分泌时,不具备活性,是酶的前体,称为酶原;13同工酶:能催化相同的化学反应

3、,但酶蛋白的分子结构、组成及其理化性质都有所不同的一组酶称为同工酶;14.酶的变构调节:有些酶分子活性中心以外的一个或几个部位能专一地与某些代谢物分子以非共价键可逆地结合,使酶的构象发生改变,从而活性也随之变化15.酶的共价修饰调节:有些酶结构上的某些基团可以在另外一种酶的催化下和别的化学基团发生共价结合或者原来的共价键断裂失去一个化学基团,从而引起酶活性的改变,这种酶的活性调节方式称为酶的共价修饰;16.糖的无氧分解:是指葡萄糖或糖原在缺氧条件下分解为乳酸及少量ATP的过程;17.有氧氧化:在有氧条

4、件下,葡萄糖或糖原彻底氧化分解为CO2和H2O,并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化;8.糖异生:机体把非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生;19.必需脂肪酸:如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和酸是机不可缺乏的营养素,故称必需脂肪酸;20.脂肪总动员:储存在资库仲的脂肪在一系列脂肪酶的作用下,水解成甘油和脂酸,释放入血,供其他组织摄取利用,这一过程称为脂肪总动员;21.血浆脂蛋白:血浆脂质和蛋白质组成的一类大分子化合物22.酮体:肝细胞的脂酸惊醒分解时,B-氧化的产物乙酰CoA,往往缩合成乙酰乙酸

5、、B-羟丁酸及丙酮三者统称酮体23.生物氧化:营养物质(糖、脂肪、蛋白质等)在生物体内氧化成睡和二氧化碳并释放能量的过程称为生物氧化;24.呼吸链:代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁翻涌逐步传递,最终与氧结合生成水;25氧化磷酸化.营养物质在是个生物氧化的过程中脱下的酶一对氢,可经线粒体内呼吸链的连续传递最终与氧结合生成水并逐步释放能量,此能量可驱动ATP合酶催化ADP磷酸化生成ATP,这种ATP生成方式称为氧化磷酸化26底物水平磷酸化:物质在生物氧化过程中,常生成一些含有高能键的化合

6、物,而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化28.必需氨基酸:是指人体需要,但体内不能合成,必需由食物提供的氨基酸,共有八种:赖氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸色氨29.转氨基作用:a-氨基酸的a-酮酸的酮基,在转氨酶或氨基转移酶的催化下相互交换,生成相应的新的a-酮酸和a-氨基酸的过程30.联合脱氨基作用:转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨,以满足机体排泄含氮废物的需求;31.一碳单位:一碳单位又称一碳基团是指某些氨

7、基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团,包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基32核柑酸的从头合成途径:不以现成的含氮碱作原料,而是由氨基酸,一碳单位和二氧化碳等小分子合成嘌呤(嘧啶)核苷酸的过程33.核苷酸的补救合成途径:用现成的嘌呤或嘧啶碱作原料合成核苷酸的途径称为补救合成34.抗代谢物:化学结构上与必需代谢物,能竞争性地拮抗正常代谢的物质35.非营养物质:一些既不能参与机体组织细胞构成,也不能氧化供能的物质,称为非营养物质;36生物转化:通常将各类非营养物质在体内的代谢转变,称为

8、生物转化.39.半保留复制:DNA复制时,亲代DNA双螺旋解开成为两条单链,各自作为模板,按照碱基配对规律合成一条与模板相互补的新链,形成两个子代DNA分子,每一个子代DNA分子中都有保留有一条来自亲代的链,这种DNA复制的方式称为半保留复制40.不连续复制: 在DNA复制过程中,前导链的复制是连续的,而后随链的复制是先合成一些短片段(冈崎片段),然后这些短片段通过连接酶形成完整的长链的复制过程41.逆转录:RNA病毒中遗传信息的传递是以RNA为模板,在

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