生物化学氨基酸代谢

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1、合成代谢——DNA的复制，转录和翻译遗传信息的传递与表达蛋白质的代谢分解代谢——氨基酸的分解代谢本章学习内容安排蛋白质的营养价值氨基酸的来源与去路氨基酸的体内分解代谢*(1)一般氨基酸的代谢**(2)个别氨基酸的代谢第十章氨基酸代谢第一节蛋白质的营养一、蛋白质的生理功能维持组织器官的生长、发育和修补作用蛋白质特有的生理功能,是构成组织细胞的重要成分并参与组织细胞的更新和修补。参与合成重要的含氮化合物**胺类、神经递质、激素、嘌呤、嘧啶等氧化供能：4.1千卡(17.19千焦)/克其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关二、氮平

2、衡（nitrogenbalance)机体每日氮的摄入量与排出量维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡，反映了体内蛋白质的合成与分解代谢的总结果。1.氮总平衡摄入氮＝排出氮营养正常的成年人2.氮正平衡摄入氮﹥排出氮儿童，孕妇，恢复期病人3.氮负平衡摄入氮﹤排出氮营养不良，消耗性疾病患者生理需要量：成人(60kg体重)在不进食蛋白质时，其尿中仍排出一定量的含氮终产物(53mgN/kg体重)，约相当于20g蛋白质。最低需要量：30～50g／日。不同性别、年龄、生理条件下，对蛋白质的需要量有所不同。三、蛋白质的营养价值(physiological

3、value)蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率，以氮的保留量与氮的吸收量的百分率表示。蛋白质的生理价值＝×100氮的吸收量＝食入氮－粪中氮氮的保留量＝食入氮－粪中氮－尿中氮氮的吸收量氮的保留量营养必需氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要，但人体不能自身合成或合成量少，不能满足机体需求，必需由食物供给的氨基酸。Lys赖、Trp色、Phe苯丙、Met蛋、Thr苏、Val缬、Leu亮、Ile异亮.营养非必需氨基酸(nonessentialaminoacid)体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸。含必需氨基酸种类多、数量

4、足的蛋白质营养价值高。衡量蛋白质营养价值的必需氨基酸人体必需氨基酸有8种赖氨酸Lys色氨酸Trp缬氨酸Val苯丙氨酸Phe苏氨酸Thr亮氨酸Leu异亮氨酸Ile甲硫氨酸Met蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的含量必需氨基酸的种类必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成食物蛋白质的互补作用几种营养价值低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋白质的互补作用。谷类：Lys少，Trp多；豆类：Lys多，Trp少。第二节蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化机体不能直接利用外源性蛋白质修补或更新

5、组织，必须经过消化过程，消除外源性蛋白质的抗原性。消化作用使食物蛋白质水解成小分子肽和氨基酸，便于机体吸收和利用。蛋白质的消化是在胃肠道蛋白水解酶类催化下进行。蛋白水解酶以酶原的形式分泌，在胃肠道内激活成为有活性的酶蛋白水解酶的催化活性具有特异性，对肽键的位置和形成肽键的氨基酸残基有一定的选择。如：内肽酶、外肽酶选择肽键位置胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨基酸的羧基之间的肽键。蛋白质的消化过程食物蛋白质食物蛋白酶胃蛋白质胨眎胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶碱性a.aC端多肽芳香族a.aC端多肽脂肪族a.aC端多肽羧肽酶B羧肽酶A碱性a.

6、a中性a.a寡肽寡肽(3～6个氨基酸)氨基酸二肽二肽酶氨基酸二、肽和氨基酸的吸收肽和氨基酸的吸收主要在小肠进行，吸收的机理尚未完全阐明，目前认为肽和氨基酸的吸收方式包括以下两种：主动转运：通过肠粘膜细胞表面的氨基酸载体蛋白吸收ATP，需要消耗ATP。-谷氨酰基循环：肠粘膜细胞膜上的-谷氨酰转移酶分两阶段进行：GSH对氨基酸的转运、GSH的再生，共消耗3×ATP/1×氨基酸某些抗原、毒素蛋白可以少量未经消化直接吸收，这是导致过敏反应和食物中毒的原因。三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基酸和/或小

7、肽被肠道中的细菌消化利用，称为蛋白质的腐败作用。腐败作用的大部分产物对人体有害，如：胺类、NH3、酚等。第2节氨基酸的一般代谢氨基酸的来源和去路a、组织蛋白食物蛋白c、糖转氨基作用酮体乙酰CoATCAC脱氨基作用氨基氮(谷氨酰胺)转氨基作用氨基酸非蛋白含氮化合物CO2尿素氨基酸的一般代谢脱羧基作用脱氨基作用个别氨基酸代谢CHCOOHNH3R一、氨基酸的脱氨基作用部位：体内大多数组织中方式：氧化脱氨基作用转氨基作用联合脱氨基作用——体内最重要的脱氨基方式(一)氧化脱氨基作用(OxidativeDeamination)氨基酸脱氨伴有氧化反应，称

8、为氧化脱氨基作用。催化氧化脱氨基作用的酶有两类：氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶氨基酸亚氨基酸-酮酸+NH32H酶+H2O氨基酸氧化酶的作用L-氨基酸氧化酶分布广泛但活性不高，而