生物化学8氨基酸代谢.ppt

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1、第十章氨基酸代谢Chapter7MetabolismofAminoAcids第一节蛋白质的酶促降解人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中。成人每天约有1%—2%的体内蛋白质被降解。蛋白质的最低生理需要量在糖和脂肪等物质充分供应的条件下，为维持氮的总平衡，至少必需摄入的蛋白质的量，称为蛋白质的最低生理需要量。成人每日最低蛋白质需要量为30—50g我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。（一）真核细胞中存在两条不同的降解途径：1.不依赖ATP的降解途径：在溶酶体内进行，主要降解外源性蛋白质、膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质。一、体内蛋白质的降解2.依赖ATP和泛

2、素的降解途径：在胞液中进行，主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋白质。需ATP和泛素参与泛素(ubiquitin)是一种小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞中。（二）蛋白质水解酶（1）内肽酶（蛋白酶，肽链内切酶）形成各种短肽（2）端肽酶（肽酶）羧肽酶氨肽酶二肽酶（三）蛋白质酶促降解需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用蛋白质多肽AA合成新蛋白质二、氨基酸代谢库食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolicpool)。氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分

3、解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成特殊分解代谢→特殊侧链的分解代谢一般分解代谢CO2胺脱羧基作用→脱氨基作用→NH3-酮酸氨基酸的分解代谢概况第二节氨基酸的分解与转化一、脱氨基作用氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用氨基酸主要通过五种方式脱氨基氧化脱氨基非氧化脱氨基脱酰胺作用转氨基作用联合脱氨基㈠氧化脱氨基作用定义：-AA在酶的作用下，氧化生成-酮酸，同时消耗氧并产生氨的过程。氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两步，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不需酶的催

4、化。R-CH-COOHNH22HR-C-COOH+NH3OH2OR-C-COOHNH酶AA氧化酶的种类L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-AA不多。L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。+NAD(P)H+NH3CH2-COOHCHNH2-CH2COOH--+NAD(P)++H2O谷氨酸脱氢酶ATPGTPNADH变构抑制ADPGDP变构激活CH2-COOHC=O-CH2COOH--谷氨酸脱氢酶：

5、体内（正）体外（反）还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱硫氢基脱氨基等。（在微生物中个别AA进行,但不普遍）L-丝氨酸CH2COO-C-NH3+=-CH3COO-C=NH2+--COOHCH2OHNH2-C-H--COOHCH3C=O--丝氨酸脱水酶+NH3丙酮酸-H2O+H2Oα-氨基丙烯酸亚氨基丙酸㈡非氧化脱氨例：脱水脱氨基（只适于含一个羟基的AA)CH2-CONH2CH2-CHNH3+COO---+H2OCH2-COO-CH2-CHNH3+COO---+NH3谷氨酰胺酶CH2-CONH2CHNH3+COO---+H2O天冬酰胺酶CH2-COO-CHNH3

6、+COO---+NH3上述两种酶广泛存在于微生物、动物、植物中，有相当高的专一性。㈢氨基酸的脱酰胺作用指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用，α-AA的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。R’-CH-COOHR”-C-COOHNH2OR’-C-COOHR”-CH-COOHONH2转氨酶（四）转氨基作用转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸与-酮酸之间普遍进行。除Lys，Pro外，均可参加转氨基作用。各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。（五）联

7、合脱氨基（动物组织主要采取的方式）转氨酶氨基酸-酮酸L-谷氨酸脱氢酶NH3+NADH+H+H2O+NAD+-酮戊二酸谷氨酸由于转氨基作用不能最后脱掉氨基，氧化脱氨中只有谷氨酸脱氢酶活力高，转氨基作用与氧化脱氨基作用联合在一起才能迅速脱氨，这种作用就称为联合脱氨作用。二、脱羧基作用脱羧基作用(decarboxylation)氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+CO2磷酸吡哆醛由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化，辅酶为磷酸吡哆醛，产物为CO2和胺。所产生的胺可由胺氧化酶氧化为醛、酸，酸可由尿液排出，也可再氧化为CO2和水。主要讲Tyr代谢与黑色素形

8、成问题Tyr酶聚合黑色素