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1、免疫球蛋白第三讲内容提要概述免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的血清型免疫球蛋白的生物学特性各类免疫球蛋白的特性与功能人工制备抗体EmilvonBehring(1845-1917)抗体的历史概念抗体（antibody,Ab），是介导体液免疫的重要效应分子,是B细胞接受抗原刺激活化增殖分化为浆细胞所产生，能特异性识别,结合和清除相应抗原的,具有免疫功能的球蛋白.具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）.免疫球蛋白的类型分泌型（secretedIg，sIg）膜型（membraneIg，mIg）:
2、BCRTiselius,1937电泳分离与抗体有关的诺贝尔奖获得者1901vonBering血清治疗1908Ehrlich&Metchnikoff抗体生成、吞噬1972Edelman&Porter抗体分子结构1977Yalow放射免疫测定1984Koler,Milstein&Jerne单克隆抗体1987TonegawaIg基因结构RodneyPorter1917-1985NobelPrizein1972GeraldEdelman1929--NobelPrizein1972SusumuTonegamaNobelPrize1987第一节免疫
3、球蛋白的结构（一）Ig的基本结构由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成的四肽链分子。(一)四肽链的基本结构重链约450个氨基酸，根据其结构和免疫原性的差异而分为五类：γ、α、μ、δ、ε,相应Ig：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE轻链约210个氨基酸，根据轻链恒定区抗原性不同，分为和两型。一个天然Ig分子两条轻链的型别是相同的。在不同种属的动物与链的比例不同人：2：1， 小鼠：20：1(二)可变区和恒定区可变区（variableregion，v）重链和轻链近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其组成和排列有较大差
4、异。占重链和轻链的1/4和1/2.高变区（hypervariableregion，HVR），在V区中，某些特定位置的氨基酸残基的组成和排列顺序高度可变，此为HVR/CDR,决定抗体的特异性,并负责识别和结合抗原;HVR还是Ig分子独特型决定基主要存在的部位。骨架区（frameworkregion，FR）V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对保守，此为FR,共4个。恒定区（constantregion，C）恒定区，近C端的其余序列，在同一种属中其氨基酸的组成或排列比较恒定。占重链和轻链的3/4和1/2.结构域（domain）功能区免疫
5、球蛋白的多肽链分子可折叠成若干个由链内二硫键连接的球状形结构。每个球状形结构约由110个氨基酸组成，具有一定的生理功能,又叫功能区。许多膜型和分泌型分子均含有这种独特的结构,归于免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily,IgSF)结构域的二级结构是由两个反向平行的β片层组成。每个β片层由3~5股多肽链折叠而成，两个β片层通过一个链内二硫建连接，形成一个“β桶状”或“β三明治”结构，这种结构称为免疫球蛋白折叠。轻链：VL、CL重链：VH，CH1、CH2、CH3(IgG、A、D)VH，CH1、CH2、CH3、CH
6、4(IgM、E)(三)铰链区（hingeregion）位于CH1和CH2之间可转动的区，含丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，有利于IgV区与抗原互补性结合；有利于暴露补体结合位点；对蛋白酶敏感。IgG1,IgG2,IgG4和IgA的铰链区较短，而IgG3和IgD的铰链区较长；IgM和IgE无铰链区。（二）其他结构与有关功能J链是富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。分泌片含糖肽链，是多聚免疫球蛋白受体的胞外段，由黏膜上皮细胞合成和分泌。功能保护sIgA铰链区不被蛋白水解酶降解。介导sIgA从黏膜下通过黏膜
7、细胞转运到黏膜表面。三Ig水解片段木瓜蛋白酶(papain)胃蛋白酶(pepsin)木瓜蛋白酶水解水解部位在重链链间二硫键的近N端。水解为2个抗原结合片段（fragmentofantigenbinding，Fab，单价）和1个可结晶片段（fragmentcrystallizable，Fc）。Fab单价结合表位,不能形成凝集反应或沉淀反应Fc与补体,FcR结合,发挥相应作用胃蛋白酶水解部位在重链链间二硫键的近C端。水解为1个具有双价活性的抗原结合片段F(ab’)2(双价结合表位,可发生凝集反应或沉淀反应)和多个没有功能的片段（pFc’）。
8、第二节免疫球蛋白的血清型免疫球蛋白具有同为抗体和抗原的两重特性.作为抗体,特异性结合抗原.作为抗原,可刺激不同个体甚至同一个体的B细胞分泌抗Ig的抗体.同种型指同一种属所有个体Ig分子共有抗原特异性标志，为
