WNT信号通路的研究进展.pdf

WNT信号通路的研究进展.pdf

ID:48128773

大小:229.00 KB

页数:5页

时间:2019-11-28

WNT信号通路的研究进展.pdf_第1页
WNT信号通路的研究进展.pdf_第2页
WNT信号通路的研究进展.pdf_第3页
WNT信号通路的研究进展.pdf_第4页
WNT信号通路的研究进展.pdf_第5页
资源描述:

《WNT信号通路的研究进展.pdf》由会员上传分享,免费在线阅读,更多相关内容在行业资料-天天文库

1、中国牛业科学2012,38(1):33-37ChinaCattleScience综述檮檮檮檮殑殑檮檮殑综述殑檮檮檮檮WNT信号通路的研究进展赵静1,张春雷1,房兴堂1,陈宏*1,2(1.徐州师范大学细胞与分子生物学研究所,江苏徐州221116;2.西北农林科技大学动物科技学院/陕西省农业分子生物学重点实验室,陕西杨凌712100)摘要:Wnt(wingless-typeMMTVintegrationsitefamilymembers)信号通路与细胞的发育分化密切相关,对正常和肿瘤细胞生长都至关重要,因其启动蛋白为Wnt蛋白而得名。本文综述了Wnt蛋白

2、家族、Wnt信号通路、Wnt信号通路与疾病的关系以及WNT信号通路的研究进展,并对家族中一些成员的研究进行了展望。关键词:WNT信号;β-catenin;脂肪细胞;通路中图分类号:S811.2文献标识码:A文章编号:1001-9111(2012)01-0033-05①Wnt是一个分泌蛋白家族并调控不同的发育过代谢有密切关系,也可能与肥胖和糖尿病等疾病有程。Wnt蛋白通过自分泌或旁分泌作用与位于细胞关,因此备受研究者的关注。膜上的受体相结合,激活细胞内信号通路调节靶基1.1Wnt蛋白因的表达,对细胞的增殖、分化、迁移、极性化和凋亡目前,在哺乳动物的基因

3、组研究中发现人和鼠[4-6]起到重要作用。Wnt家族共包括19个成员,用Wntl、Wnt2、Wnt3A等表示。Wnt基因所编码的蛋白是一类分1Wnt蛋白家族泌型糖蛋白,它具有分泌型生长因子的特点,Wnt被[1]Wnt基因是1982年Nusse在探讨小鼠乳腺分泌后,既可与自身细胞的膜受体结合发挥自分泌肿瘤病毒转录机制过程中最早发现的,当时在鼠乳调节作用,也可与邻近细胞的膜受体结合发挥旁分腺癌中发现一种蛋白在细胞间传递生长和发育的信泌作用。不同的Wnt蛋白既可有相同的作用,也可[2]号,其编码基因称为Intl。进一步研究发现,该基有不同的效应,这种复杂作

4、用可能是由于:①各种因在正常的胚胎发育中可使果蝇表现无翅,于是将Wnt蛋白在不同物种、不同组织细胞中表达具有一wingless和Intl两词合并,称为Wntl。随着Wntl定特异性;②通过结合不同的特异性受体发挥活性[7]基因的克隆,在从线虫到人类的不同器官中先后发作用。Wnt蛋白由350~400个氨基酸组成,含一[3]现了一系列Wnt同源基因。虽然最初对Wnt基段疏水的信号肽,富含可交连形成二硫键的半胱氨[8]因的研究主要围绕其诱导肿瘤形成的功能,但后来酸残基,包括23或24个保守的半胱氨酸。Wnt许多证据都显示,其在细胞繁殖、生物发育过程中发蛋白

5、由于与胞外基质相连而很难被纯化,以往试验挥着重要作用。Wnt信号通路因其重要作用逐渐成很难得到可溶性的Wnt蛋白。Wnt蛋白与其他信为研究的热点。Wnt蛋白通过分泌作用与位于细胞号蛋白不同的是,它从未以有活性的形式被分离出膜上的受体相结合,激活细胞内信号通路,调节靶基来,并且极难溶于水,因此也限制了对其性质的研因的表达,在胚胎的发育过程中对细胞的增殖、分究。故20年来对其功能的研究资料大都通过上清化、迁移、极性化和凋亡均起到重要的作用。最近研培养液、逆转录病毒和与转染Wnt基因的细胞共培[9][4]究又表明Wnt家族中Wntl、Wnt10b等分子与脂

6、肪养3种方法间接获得。最近Willert等通过质①收稿日期:2011-09-14修回日期:2011-11-10基金项目:由国家自然科学基金(30972080,31101703);江苏省自然科学基金(BK2011206);国家转基因重大专项(2009ZX08009-157B,2009ZX08007-005B-07);国家现代肉牛牦牛产业技术体系专项(CARS-38)项目资助作者简介:赵静(1986-),女,河北唐山市人,在读硕士生,研究方向:动物分子生物学。*通讯作者:陈宏(1955-),男,陕西西安人,教授,博士生导师,研究方向:生物技术与动物育种。

7、34中国牛业科学第38卷谱分析发现Wnt蛋白有一个高度保守的半胱氨酸物结合,同时GSK-3β能使游离β-catenin磷酸化,被(cys)被棕榈酰化,用酶或者突变把这个cys去除泛素蛋白酶体系统降解,从而保持胞质内游离β-[19]后,蛋白活性即丧失,提示其活性受脂质化调节。由catenin浓度处于相对较低的状态。此设计出一种化学方法能够提纯出具有活性的WntDishevelled(Dsh)是机体组织细胞中广泛存在[10]蛋白。目前,Reya在体外通过棕榈酸修饰获得可的胞浆蛋白,由670个氨基酸残基组成,分子内含有溶性的Wnt3a蛋白,一般方法得到Wn

8、t3a蛋白是没高度保守的3个区段:氨基端有与部分轴素(axin)有活性的,这是因为Wnt3a的一个保守半胱氨

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文

此文档下载收益归作者所有

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文
温馨提示:
1. 部分包含数学公式或PPT动画的文件,查看预览时可能会显示错乱或异常,文件下载后无此问题,请放心下载。
2. 本文档由用户上传,版权归属用户,天天文库负责整理代发布。如果您对本文档版权有争议请及时联系客服。
3. 下载前请仔细阅读文档内容,确认文档内容符合您的需求后进行下载,若出现内容与标题不符可向本站投诉处理。
4. 下载文档时可能由于网络波动等原因无法下载或下载错误,付费完成后未能成功下载的用户请联系客服处理。