木瓜蛋白酶改性对大豆分离蛋白乳化性能的影响-论文.pdf

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1、木瓜蛋白酶改性对大豆分离蛋白乳化性能的影响慈峰，曹雁平，许朵霞，王蓓1(北京工商大学食品学院，北京，100048)2(食品添加剂与配料北京市高校工程研究中心，北京，100048)摘要研究了木瓜蛋白酶改善大豆分离蛋白的乳化性能，分析了不同底物浓度、酶质量分数、酶解时间对其乳化活性和乳化稳定性的影响，通过正交实验优化了大豆分离蛋白的酶解条件，即：底物浓度为6％，酶质量分数为0．15％，酶解时间为0．5h，在该条件下大豆分离蛋白溶液的乳化活性和乳化稳定性分别提高了20％和18％。其中底物浓度是最重要的影响因素，酶质量分数次之，酶

2、解时间影响最小。关键词大豆分离蛋白，酶解改性，木瓜蛋白酶，乳化活性，乳化稳定性大豆分离蛋白(soyproteinisolates，SPI)的蛋白有限公司；分析天平，北京赛多利斯仪器系统有限公质含量高达90％以上，在食品加工中经常被用作营司；恒温水浴锅，山东鄄城华鲁电热仪器有限公司；磁养添加剂。大豆蛋白还具有很多的功能特性(如力搅拌器，国华电器有限公司。乳化性、胶凝性、发泡性等)被用来改善食品的品质。1．2实验方案和步骤但SPI的乳化性能并不高，限制了它在食品体系中的1．2．1酶解SPI的单因素实验应用，因而需要通过改性来提

3、高其乳化性能。目前利取一定质量的SPI，用蒸馏水配制成SPI水溶液，用酶改性提高SPI的乳化性能是人们研究的热调节反应温度(水浴保温)和pH分别为50％和7(木点I9，其中关于木瓜蛋白酶改性SPI的报道较多。瓜蛋白酶的最适温度和pH)，然后加入木瓜蛋白酶现有研究大多是采用基于浊度法测得的乳化活性指制剂(酶质量分别为SPI的0．05％、0．15％、0．25％、0．5％、1％、1．5％)，水解后在90℃水浴条件下灭酶数(EAI)和乳化稳定性指数(ESI)来表示SPI的乳化性能；但是，乳状液的浊度与粒径之间的关系非常复15min

4、，再进行乳化活性和乳化稳定性的测定。固定其他条件，分别改变底物(SPI)浓度、酶质杂，浊度的高低不能准确反映乳化性能的强弱。本文量分数(E／S)、酶解时间等单一条件，考察SPI乳化选择木瓜蛋白酶对不同浓度的SPI溶液针对提高其活性和乳化稳定性的变化情况。乳化性能进行研究，通过测定常态与离心状态下乳状1．2．2正交实验液的稳定程度来表示SPI的乳化活性和乳化稳定性，选取SPI浓度、酶质量分数和酶解时间3个因并通过正交实验得出最佳酶解条件，以期得到高乳化素，设计L。(3)正交实验优化酶解SPI条件，实验设性能的SPI酶解物。计

5、见表1。1材料与方法表1酶解SPI正交实验因素与水平Table1ThefactorsandthelevelofSPIorthogonaltest1．1材料与仪器主要材料：大豆分离蛋白(蛋白含量91．0％)，古神生物科技集团有限公司；金龙鱼牌大豆色拉油，市售；木瓜蛋白酶(酶活力10万U／g)Sigma公司；HC1、NaOH，国药集团化学试剂有限公司。主要仪器：离心机，安捷伦国际股份有限公司；均1．3乳化性能的测定方法质机，德国B．R．T公司；pH计，梅特勒托利多仪器1．3．1乳化活性的测定方法按照舒展叫提出的方法进行改进：取

6、50mL配第一作者：硕士研究生(曹雁平教授为通讯作者)。好的SPI溶液，加入25mL大豆油，使用均质机十国家十二五科技支撑重点课题2011BAD23B02“食用色素制备关键技术研究及产业化”19000r／min均质10min。静置24h，液体分为上下收稿日期：2012—10—14，改回日期：2012—12—03两层，上层为稳定的乳状液，下层为析出的水溶液生差鲞差塑f璺蔓塑2I59暖圈臣霉雪匮蛋!!!l(固形物含量极少，可以忽略)，以形成的乳状液体积SPI溶液的乳化活性都是随着E／S的增加先升高再百分比作为乳化活性衡量指标。

7、降低，在E／S为0．15％时最高，5％的SPI溶液的乳冰＼呈5化活性达到了54．2％，6％的SPI溶液的乳化活性达／％=川0到了67．3％。1．3．2乳化稳定性的测定酶质量分数与SPI浓度对SPI溶液乳化稳定性在照郭兴凤等人¨提出的方法上加以改进：将的影响见图2。上述乳化样品于80~C热水中放置30min，然后冷却至室温，再于2000r／min离心10min。雩化急定性／％=墨童×。。2结果与讨论辞2．1酶质量分数与SPI浓度对SPI溶液乳化性能的0051l5影响E／S／％酶质量分数与SPI浓度对SPI溶液乳化活性的图2E

8、／S对SPI溶液乳化稳定性的影响影响见图1。Fig．2EffectofE／Sonemulsionstability从图2可以看出，未经酶解处理时，各个浓度的SPI溶液的乳化稳定性相差不大，2％～5％的SPI溶竺竺液液的乳化稳定性在42．3％～43．5％，6％的SPI溶液可以达到44．2％；经酶解后，2％