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1、解剖科学进展 ProgressofAnatomicalSciences2004,10(4):339～343突触体素和脑疾病3金融冰,王 建,于胜波,宫 瑾,隋鸿锦(大连医科大学解剖学教研室,辽宁大连116027)【摘要】突触体素是一种突触前囊泡膜上的主要膜整合糖蛋白,作为一种神经终末的可靠标记物,为监测突触密度提供了一种新方法。本文对其分子特征、分布、功能及在癫痫、阿尔茨海默病、精神分裂症和脑损伤等脑疾病中的变化和意义进行综述。【中图分类号】Q421【文献标识码】A【文章编号】1006-2947(2004)04-0339-05SynaptophysinandBrainDiseases3JI
2、NRong2bing,WANGJian,YUSheng2bo,GONGjin,SUIHong2jin(DepartmentofAnatomy,DalianMedicalUniversity,LiaoningDalian116027China)【Abstract】Synaptophysin,anintegralmembraneglycoproteinofpresynapticvesicles,hasbeenprovedtobeausefulmarkerforquantitativesynapticterminals.Itprovidesanewmethodtodeterminethedens
3、ityofsynapses.Inthispaper,theauthorsummarizedthemolecularcharacter,distribution,functionsofsynaptophysinanditsconcen2trationchangesandsignificancesinthepathogenesisofepilepsy,Alzheimer’sdisease,Schizophreniaandbraindam2age.[1] 突触体素(Synaptophysin,Syp、SY、SYN等)又个脑组织蛋白总量的0.1%。它是一种酸性糖蛋称突触囊泡蛋白,因其分子量为38
4、KD,所以也简称白,等电点为4.8。对它的cDNA序列分析的结果为p38蛋白。它是一种广泛分布于突触前囊泡膜上表明:大鼠的p38由307个氨基酸组成,人的p38由的主要膜整合蛋白。1985年,Wiedenmann和[4]296个氨基酸组成。此蛋白质有四个跨膜区域,[1]Franke利用单克隆抗体SY38在牛脑内的突触前一个胞质域,羧基和氨基末端都朝向胞质,羧基端作囊泡膜上发现了此糖蛋白,命名为Synaptophysin。为细胞因子结合位点[5]。目前认为p38是囊泡膜的提出将此蛋白作为突触前囊泡膜的分子标记,认为主要Ca2+结合蛋白,其活性部分在尾部,但它不具它可能与突触囊泡的形成和胞吐有
5、关。目前,对于备Ca2+结合蛋白的特征性结构和序列,推测p38可p38的研究主要集中在以下两个方面:一方面,由于2+[6]能含有以往所未认识的Ca结合序列。研究发它在中枢神经系统的发育过程中反映了一种时间与现,p38分子中存在N-糖基化连接和二硫键连接。空间上的特殊表达模式,是监测神经元及神经纤维以前运用交联剂、蔗糖梯度离心和非还原凝胶电泳发育的有力工具,所以用于研究一些先天性神经疾的生化研究表明:几个p38单体被二硫键或非共价[2]病的发病机制;另一方面,由于它在许多动物种键(或两个都有)连接形成一个三聚体或四聚体,使属中含量都很高,几乎存在于所有神经终末,代表了得每个同聚物有12-16
6、个跨膜区,提示这种结构可每个终末的存在,可以用来检测突触的密度和分布能为一种膜通道。p38的所有跨膜区都是疏水性的[3]。本文就p38的分子特征、分布、功能及其在某些且只有两个含单电荷的氨基酸,这种结构减少了它脑疾病中的变化及意义进行综述。成为离子通道的可能性。它的疏水部分和已提出的1p38的特性[5]亚单位结构与那些缝隙连接蛋白极其相似。1.1p38的分子特征1.2p38在神经元内的定位p38占突触囊泡膜蛋白总量的6-8%,少于整Navone等[7]认为p38选择性地定位于清亮的小圆形或扁平形的突触前囊泡膜上,在大型含有致【收稿日期】2004-04-02密核芯的囊泡膜上很少或完全不存在此
7、蛋白质。他【基金项目】辽宁省科技厅博士启动基金项目(2001102082)3通讯作者(suihjifp@mail.dlptt.ln.cn)们对p38进行了免疫组化和定量免疫分析研究,证·340·解 剖 科 学 进 展 2004年第10卷第4期[12]实其在脑内与突触素Ⅰ(SynapsinⅠ,一种位于突触作用。④Valtorta等用α2LTx诱导青蛙神经肌囊泡膜胞质面的磷蛋白,能够调控神经递质的释放)
