《氨基酸与肽》课件

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1、第二章食品物料重要成分化学第三节蛋白质化学1、蛋白质概述构成细胞中各组分的重要物质theyprovidemechanicalsupport(支撑作用,膜,染色体)Theyfunctionascatalysts(催化剂,酶)andimmuneprotection(免疫球蛋白)维持重要的生命活动theytransportandstorenutriment(运输储存),theygeneratemovement(动力蛋白),theytransmitnerveimpulses(神经冲动),theycontrolgrowthanddifferentiation

2、(生长和分化),………………..蛋白质参与了几乎所有的生命活动过程。Therefore,蛋白质是生命活动的物质基础,它是构成生物体最基本的结构和功能物质。人类食物和营养中地位重要(1)元素组成:碳50%-55%氢6.5-7.3%氧19-24%氮16%硫0.23-2.4%其他微量1.1蛋白质的化学组成蛋白质的含量测定凯氏(Kjedahl)定氮法:根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量:蛋白质含量=试样中氮含量6.256.25为蛋白质系数,即1克氮所代表的蛋白质量(克数)(1/16%)1.2蛋白质的大小与分子量蛋白质分子量:约6000到1000

3、000道尔顿(Da)或更大。有些寡聚蛋白质的分子量可高达数百万甚至数千万。1.3蛋白质的分类依据蛋白质的外形分类Globularprotein和fibrousprotein球状蛋白质:globularprotein外形接近球形或椭圆形,溶解性较好,能形成结晶,大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质:fibrousprotein分子类似纤维或细棒。分子轴比(长轴/短轴)大于10依据蛋白质的组成分类简单蛋白(simpleprotein):结合/缀合蛋白(conjugatedprotein)含金属离子、脂质、糖类或核酸等的蛋白质prostheticgrou

4、p(辅基)ligand(配体)1.4分子组成经酸、碱和酶处理蛋白质,使其彻底水解得到产物为氨基酸,组成蛋白质的常见20种氨基酸中除脯氨酸外,均为-氨基酸:可变部分不变部分2、蛋白质的基本结构单位—氨基酸(aminoacid)氨基酸的结构氨基酸的分类氨基酸的理化性质180多种,组成蛋白质的常见氨基酸为20种,由相应遗传密码编码根据是否组成蛋白质来分:蛋白质中常见氨基酸(基本氨基酸)蛋白质中不常见氨基酸非蛋白氨基酸2.1蛋白质常见氨基酸α氨基酸:与羧基相连的α碳原子上具有氨基依据R基团极性分类按照PH6.0-PH7.0时R基团的极性极性:一个共价分子

5、是极性的,是说这个分子内电荷分布不均匀,或者说,正负电荷中心没有重合分子的极性对物质溶解性有很大影响。极性分子易溶于极性溶剂,非极性分子易溶于非极性溶剂,也即“相似相溶”水是极性化合物极性——溶于水,非极性——不溶于水(1)非极性R基团氨基酸8种—Ala(丙氨酸)Val(缬氨酸)Leu(亮氨酸)Ile(异亮氨酸)Phe(苯丙氨酸)Trp(色氨酸)Pro(脯氨酸)疏水性,位于蛋白质的疏水中心AlaVal亮氨酸Leu异亮氨酸IlePro的α-亚氨基是环的一部分,因此具有特殊的刚性结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用,Pro残基通常位于骨架方向发生

6、变化的位置。甲硫氨酸Met脯氨酸Pro含苯环苯丙氨酸Phe色氨酸Trp(2)不带电荷的极性R基团氨基酸7种—Ser(丝氨酸)Thr(苏氨酸)Tyr(酪氨酸)Asn(天冬酰胺)Gln(谷氨酰胺)Cys(半胱氨酸)Gly(甘氨酸),溶于水,形成氢键Ser的-OH基是一个极性基团,易与其它基团形成氢键,具有重要的生理意义。在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基。-OH易发生磷酸化修饰,以此调节酶的活性。丝氨酸Serine苏氨酸Threonine酪氨酸Tyrosine天冬氨酸Aspartate谷氨酰胺Glutamine甘氨酸Glycine半胱氨酸Cyste

7、ine酶活性基团(3)带负电R基团氨基酸2种—天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu),酸性氨基酸天冬氨酸Aspartate谷氨酸Glutamate侧链羧基解离它们在生理条件下带有负电荷。(4)带正点的R基团氨基酸碱性氨基酸,3种—Lys(赖氨酸)Arg(精氨酸)His(组氨酸)精氨酸Arginine(R)Lys(赖氨酸)组氨酸Histidine(H)-氨基--咪唑基丙酸是R基团的PH值最接近生理pH值(7.0)的一种aa,在接近中性pH时,可离解平衡,具有缓冲能力。要点非极性氨基酸一般位于蛋白质的疏水核心,带电荷的氨基酸和极性氨基酸位于蛋白质表面。

8、酶的活性中心:His、Ser、Cys唯一氨基是环的一部分的aa:ProR基团PH值接近7.0的aa:His含苯环的aa:P

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