《酶与维生素》ppt课件

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1、第三章酶与维生素Chapter3EnzymeandVitamin主要内容一、酶的概念二、酶的催化特性三、酶的分类与命名四、酶的结构与功能的关系五、酶的催化机理六、酶活力测定七、酶促反应动力学八、酶的调节九、维生素与辅酶教学目的:1.掌握酶的概念及催化特性2.了解酶的分类及结构与功能的关系3.掌握酶促反应的机理及其动力学4.了解一些重要的酶类5.了解酶的调节方式6.掌握维生素的重要的辅酶形式教学重点难点:酶的催化机理及酶促反应动力学教学课时:10Section1酶的通论一、酶的概念酶（enzyme）由活细胞产生的、具有催化功能的生物大分子。核酶（ri

2、bozyme）具有催化活性的核糖核酸（RNA）。二、酶的研究历史1878年Kuhne提出酶的概念；1897年德国科学家HansBuchner和EduardBuchner成功地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵；酶的研究历史◆1926年美国生化学家Sumner第一次从刀豆分离到脲酶结晶，提出酶是蛋白质；◆1978年Altman提出RNA有催化功能；◆1982年Cech证实RNA有催化功能；◆1949年日本采用深层培养法生产细菌—淀粉酶，开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新纪元。（一）酶与一般催化剂的共同点：①能催化热力学上允许进行的化学反应，而不

3、能实现那些热力学上不能进行的反应；②能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点；③一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。三、酶催化作用的特点（二）酶的催化特性1、酶的催化效率高酶促反应速度比无催化剂高108~1020倍，比一般催化剂高106~1013倍。如：2H2O2——>2H2O+O2Fe2+催化：6×10-4mol/mol催化剂•sH2O2酶催化：6×106mol/mol催化剂•s催化反应历程一般化学反应历程：SP酶促反应历程：S+EESE+P酶促反应的活化能2、酶作用的专一性一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学

4、变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的专一性。A.结构专一性(1)绝对专一性：一种酶只能催化一种底物发生一种化学反应，称为绝对专一性。(2)相对专一性：酶的作用对象是一类化合物，又分为键专一性(只对某种化学键有催化作用)和基团专一性(对化学键及其一端的基团有要求)。B.立体异构专一性：一种酶只能作用于一种立体异构体或催化生成一种立体异构体，称为立体异构专一性。3、酶易变性失活酶的反应条件温和，低温、高温、强酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变酶活性。4、酶的活性受到调节控制许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。5、酶

5、的活性与辅酶、辅基和金属离子有关四、酶的分类与命名（一）酶的国际系统分类法1.氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶AH2+BA+BH22.转移酶：催化分子间基团转移的酶AR+BA+BR3.水解酶：催化水解反应的酶AB+H2OAOH+BH4.裂解酶：催化一种化合物裂解成两种化合物及其逆反应的酶ABA+B5.异构酶：催化同分异构体相互转变的酶AB6.合成酶：催化由ATP提供能量、两种或两种以上物质合成一种物质的反应的酶A+B+ATPAB+ADP+Pi国际生化协会（IUB）酶学委员会（EC）将每一大类酶分为几个亚类，每一亚类又分为几个亚亚类，最后，再把属于每

6、一个亚亚类的各种酶按顺序排好，分别给一个编号排成的一个表称为“酶表”。如：乳酸脱氢酶EC1.1.1.27一切新发现的酶都能按照这个系统得到适当的编号，而不破坏原来的系统。（二）按酶的组成分类由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶。与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小分子有机物称为辅基。一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某种化学反应。一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶，分别催化不同底物进行同一类反应。辅酶（辅基）在酶

7、中所起的作用：⑴运载氢原子或电子，参与氧化还原反应；⑵运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移；(3)与反应类型有关。金属离子的作用(1)稳定构象：如脂肪酶中的Ca2+，参与维持酶的空间构象；(2)构成酶的活性中心：如羧肽酶A中的Zn2+,作为酶活性中心的组成成分，与酶的催化活性直接相关；(3)连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。（三）按酶蛋白分子的特点分类1.单体酶：只有一条肽链的酶。如：水解酶2.寡聚酶：由几个或多个亚基（相同或不同肽链）以非共价键结合形成的酶。如：磷酸化酶a(含4个亚基)3.多酶复合物：由几

8、种酶彼此嵌合形成的复合酶。如：丙酮酸脱氢酶复合物（四）酶的命名系统名包括底物名称和反应类型，如：L-丙氨酸:a-酮戊二酸氨